Ферменты молока

Реферат, 26 Апреля 2014, автор: пользователь скрыл имя

Краткое описание


Ферменты (от лат. fermentum— закваска) — это биологические катализаторы, которые ускоряют химические реакции в организме. Под их действием наиболее крупные молекулы белков, углеводов, жиров расщепляются на более мелкие. А продукты распада благодаря другим ферментам окисляются, высвобождая при этом энергию в них содержащуюся. В молоке, полученном при нормальных условиях от здорового животного, содержится около 100 ферментов различного происхождения, из которых исследователями выделено и идентифицировано более 20 истинных следующих классов — оксидоредуктаз, трансфераз, гидролаз, лиаз, изомераз и лигаз.

Вложенные файлы: 1 файл

В молоке.docx

— 38.61 Кб (Скачать файл)

В коровьем молоке фермент находится в оболочках жировых шариков. Ксантиноксидаза молока выделена в кристаллическом виде, фермент содержит железо и молибден, является димером с молекулярной массой около 300 ООО, имеет оптимум рН 5,2…9,0, достаточно термостабилен. Его содержание в коровьем молоке довольно высокое и составляет 50..Л60 мг/л.  Активность ксантиноксидазы небольшая, но увеличивается к концу периода лактации, после гомогенизации и липолиза молока. Некоторые авторы связывают образование окисленного привкуса в молоке с активностью ксантиноксидазы.

Лактопероксидаза. Нативная пероксидаза коровьего молока (лактопероксидаза) синтезируется клетками молочной железы. Небольшая часть пероксидазы (миелонероксиды) может освобождаться из лейкоцитов. Лактопероксидаза выделена в кристаллическом виде, фермент является димером, имеет молекулярную массу 82 ООО. оптимум действия при рН 6,8 и температуре 20…25*С; содержится в молоке в больших количествах (30.. Л00 мг/л), имеет высокую активность (около 370 нкат).

Лактопероксидаза устойчива в кислой среде, довольно термостабильна, инактивируется при температуре выше 80°С, обладает способностью к реактивации.

Данную реакцию используют в молочной промышленности для контроля эффективности высокотемпературной пастеризации молока (проба на пероксидазу, ГОСТ 3623-73).

Ценным свойством лактопероксидазы является участие в создании антибактериальной системы, которая несколько сдерживает рост молочнокислых бактерий заквасок, но подавляет развитие грамотринательных бактерий

Пероксидаза. Нативная пероксидаза молока продуцируется клетками молочной железы. Часть её может высвобождаться из лейкоцитов. Фермент содержится в молоке в больших количествах, от 30 до 100мг/дм3. Он обладает антибактериальными свойствами. Пероксидаза термостабильна, инактивируется при 80 °С в течение 25 сек., катализирует окисление различных органических соединений перекисью водорода и может окислять некоторые неорганические соединения., например йодид калия.

2КJ + Н2 О2 ® пероксидаза ® 2КОН + J2

Данную реакцию используют в молочной промышленности для определения эффективности высокотемпературной пастеризации по йодокрахмальной пробе. Если реакция будет положительна, то в молоке присутствует пероксидаза и, следовательно, молоко либо не пастеризовано, либо подвергалось термообработке при температуре ниже 80°С.

Каталаза. Нативная каталаза переходит в молоко из клеток молочной железы, а также продуцируется микрофлорой молока и лейкоцитами. Каталаза являегея димером с молекулярной массой около 225 000, оптимум действия фермента находится при рН 7…8 и температуре 20…40"С (хотя фермент начинает действовать уже при 0°С); инактивирование фермента происходит при нагревании молока до 75…80°С в течение 20…25 с.

Количество каталазы в молоке непостоянно. В свежем коровьем молоке, полученном от здоровых животных, каталазы содержится мало. В молозиве и в молоке, полученном от больных животных или бактериально загрязненном, ее количество резко увеличивается. Поэтому определение активности каталазы используют как метод обнаружения анормального молока и выявления его обсемененности психротрофной и гнилостной микрофлорой.

Контроль активности каталазы молока основан на определении количества кислорода, выделившегося из определенного объема молока пероксидом водорода, или на измерении количества разложившегося пероксида водорода ферментом, содержащимся в 1 см3 молока за 1 мин при25′С.

К группе эстераз относится арилэстераза, которая гидролизует ароматические эфиры карбоновых кислот, но на молочный жир не действует. Карбоксилэстераза гидролизует ароматические и алифатические эфиры карбоновых кислот, то есть способна гидролизовать молочный жир. Холинэстераза действует на эфиры холина, ароматические и алифатические эфиры карбоновых кислот. Нормальное молоко содержит мало эстераз. Однако большое количество арилэстеразы отмечено в молоке, полученном от больных маститом животных.

Плазмин попадает в молоко из крови, содержится в низких концентрациях (около 0,3 мг/л), связан с казеиновыми мицеллами и лишь частично — с оболочками жировых шариков, присутствует в молоке главным образом в виде профермента — ппазминогена, количество которого в 6..8 раз выше содержания плазмина.

Молекулярная масса плазмина составляет 45 000, по видимому, он может находиться также в виде димера с массой около 100 000. Фермент проявляет свою активность при рН 6,5…9,0 и температуре 5…55°С.

Плазмин довольно термостабилен. Так,, пастеризация молока при температуре 72°С в течение 15 с снижает активность фермента лишь на 10%, а полная инактивация фермента наступает при нагревании молока до 80°С в течение 10 ..30 мин или после стерилизации при 142′С.

Ингибиторами фермента являются соединения типа ингибитора трипсина, соли тяжелых металлов и, возможно, 3-лактоглобулин. Активаторами плазмина являются ионы кальция, 2%-й раствор хлорида натрия и др.

Необратимый распад р-казеина под действием плазмина (а также микробных протеаз) происходит при длительном низкотемпературном хранении сырого молока и сопровождается образованием горьких пептидов и других продуктов, придающих сырью посторонний вкус. Кроме того, снижается сыропригодность молока, а также выход сыра и других белковых продуктов.

Ферменты других классов. Кроме оксидуредуктаз и гидролаз в молоке обнаружены ферменты других классов — трансферазы, лиазы, изомеразы. Они переходят в молоко из клеток молочной железы или вырабатываются микрофлорой молока.

К ним относятся нативные и бактериальные амино-, фоефо-, гли — козил — и другие трансферазы, гексокиназа, лактозосинтаза, роданеза и др. Они играют важную роль в обмене веществ в клетках молочной железы, а также принимают участие при выработке и созревании сыров и других молочных продуктов.

Ферменты класса изомераз (триозофосфат-, глюкозофосфатизо- мераза и др.) участвуют в обмене веществ в клетках молочной железы и при брожении лактозы.

 

 

 

Список используемой литературы

  1. Г.Н. Крусь, А.Г. Храмцов. Технология молока и молочных продуктов. – М.: КолосС, 2006. – 458с.
  2. http://molokoportal.ru/fermenty/
  3. http://www.bibliofond.ru/view.aspx?id=452273
  4. http://proizvodstvo-moloka.ru/fermenty-moloka.html

 

 


Информация о работе Ферменты молока