Автор работы: Пользователь скрыл имя, 05 Ноября 2013 в 23:32, доклад
Ферменты – это специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, регуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Ферменты бывают простыми и сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит и небелковая часть – кофермент (коэнзим, или кофактор).
Ферменты – это специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, регуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Ферменты бывают простыми и сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит и небелковая часть – кофермент (коэнзим, или кофактор).
Все ферменты (по виду функций, которые они выполняют) делятся на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.
Оксидоредуктазы. К этому классу относятся ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Они играют большую роль в энергетических процессах.
Трансферазы. Эти ферменты катализируют реакции переноса различных химических групп от одного субстрата к другому. Трансферазы принимают участие в реакциях взаимопревращения различных веществ, в обезвреживании природных и чужеродных соединений.
Гидролазы. Ферменты этого класса катализируют реакции, в результате которых происходит разрыв химических связей в субстратах с присоединением воды. Эти ферменты принимают активное участие в пищеварительных процессах. В клетках гидролазы способствуют распаду более крупных биомолекул на более простые. Они осуществляют внутриклеточное переваривание такие веществ, как белки, углеводы, нуклеиновые кислоты, липиды.
Лиазы. Осуществляют катализ реакций, приводящих к разрыву связей, но протекающих без присоединения воды или окисления. Они принимают участие в реакциях синтеза и распада промежуточных продуктов обмена, в частности в процессах гликолиза, брожения, цикла трикарбоновых кислот.
Изомеразы. С их участием происходят превращения в пределах одной молекулы. Они вызывают внутримолекулярные перестройки и играют большую роль в восстановлении биологической активности молекул. Изомеразы широко распространены в природе, особенно у микроорганизмов.
Лигазы (синтетазы). Эти ферменты катализируют реакции, в результате которых происходит соединение двух молекул с использованием энергии фосфатной связи. Они играют важную роль в биосинтезе белков, липидов, углеводов.
Хотелось бы подробнее рассмотреть один из классов – изомеразы.
Изомеразы 
Изомеразы - класс ферментов, 
которые катализируют реакцию изомеризации. 
Изомеризация - это химическая реакция 
во время которой происходят внутримолекулярные 
структурные переcтройки органических 
cоединений. Ферменты - белки которые катализируют 
или ускоряют превращение веществ в организме. 
Существует пять подклассов 
изомераз в зависимости от типа реакций 
которые они катализируют.  
1. Рацемазы и эпимеразы - катализируют 
превращения стереоизомеров; 
2. Цис-трансизомеразы - катализируют 
геометрическую изомеризацию; 
3. Оксидредуктазы - катализируют 
реакции окисления; 
4. Трансферазы - катализирующих 
перенос функциональных групп и молекулярных 
остатков с одной молекулы на другую; 
5. Лиазы - катализируют обратимые 
реакции образования и разрыва различных 
химических связей. 
Все изомеразы играют очень 
важную роль в обмене веществ. 
Подклассы изомераз сформированы 
по типам р-ций, а подподклассы по типам субстратов. Рацемазы и эпимеразы катализируют 
соотв. рацемизацию и эпимериза
  
Рацемизация a-аминокислоты обусловлена 
обратной р-цией нестереоспецифич. присоединения 
Н+ к атому С, связанному с R. Рацемазыаминокислот играют существенную роль у 
бактерий, синтезирующих из L-изомеров 
D-аланин и D-глутаминовую к-ту, необходимые 
для синтезапептидогликанов. Среди др. изомераз, катализирующих 
превращения аминокислот, хорошо изучена диаминопимелинатэпимераза, 
катализирующая превращение 2,6-L,L-диаминопимелиновой 
к-ты в мезо-форму. В группе эпимераз, катализирующих 
превращения углеводов, наиб. изучена альдоза-1-эпимераза, 
участвующая во взаимопревращении a- и b-моносахаридов, а также уридиндифосфатглюкоза-4-
  
К этой же группе относятся ферменты, катализирующие кетоенольные 
превращ. (напр., оксалоацетат-таутомераза, 
участвующая в р-ции 1), а также перемещение двойной 
связи (напр., стероид-D-изомераза, 
катализирующая р-цию 2) и связи S-S в белках (белок дисульфид-
  
Внутримол. трансферазы катализ