Контрольная работа по "Биохимии"

Оренбургский  Государственный университет 

Уфимский филиал

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Контрольная работа №_________

 

По___________________________________________________

______________________________________________________

Студента______________________________________________

Ф.И.О. преподавателя___________________________________

 

Группа___________________

Шифр студента____________

Учебный год______________

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Содержание

1. Классификация и  номенклатура ферментов. Класс 
«Оксидоредуктазы». Действие лактатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, полифенолоксидазы и их роль в ферментативном окислении продуктов………….3

2. Общая характеристика нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Азотистые основания. Нуклеотиды и нуклеозиды. Фосфоэфирная и гликозидная связи и их роль в ковалентной структуре нуклеиновых кислот……………………...................9

3.  Каким химическим  изменениям подвержены жиры при  длительном хранении крупы? Как  изменяется кислотное число в  пропаренной и непропаренной крупе……………………………………………................................18

Список литературы…………………………………………................................21

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. Классификация  и номенклатура ферментов. Класс 
«Оксидоредуктазы». Действие лактатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, полифенолоксидазы и их роль в ферментативном окислении продуктов.

Классификация и номенклатура ферментов

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного  использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для  однозначной идентификации фермента.

Рабочее название

В названии большинства  ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата  реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического  превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.

Классы ферментов

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.

Оксидоредуктазы. К классу  оксидоредуктаз относят  ферменты, катализирующие с участием двух  субстратов  окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД⁺ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).

Различают следующие  основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на  кислород; анаэробные  дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов  (электронов) на промежуточный  субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.

Трансферазы. К классу  трансфераз  относят ферменты, катализирующие  реакции межмолекулярного переноса различных  атомов, групп  атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Гидролазы. В класс  гидролаз  входит большая группа  ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических  веществ  при участии молекулы  воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие  реакции  гидролиза  и синтеза  сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей;  фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие  гидролиз фосфоангидридных ипептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Изомеразы. К классу  изомераз  относят  ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и  геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа  реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если  изомеризация  включает внутримолекулярный перенос группы,  фермент  получает название «мутаза».

К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и  оксикислоты,  углеводы и их производные; внутримолекулярные  оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения  альдоз  и  кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.

Лигазы (синтетазы). К классу  лигаз  относят  ферменты, катализирующие синтез органических  веществ  из двух исходных  молекул  с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X: Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат:  аммиак  лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой изглутаминовой кислоты и аммиака в присутствии  АТФ  синтезируется глутамин.

Оксидоредуктазы. Класс ферментов, катализирующих обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос восстановительных эквивалентов (двух атомов Н, двух электронов или гидрид-иона Н ^-) от восстановителя (специфический субстрат реакции) к окислителю (относительно неспецифический субстрат), например:

АН ₂ - восстановитель, В - окислитель 

Подклассы оксидоредуктазы (их 17) сформированы по типу окисляемого вещества (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя. Оксидоредуктазы всех подклассов, для которых акцептором служит не О ₂, а любое другое соединение называются дегидрогеназами, или редуктазами, если акцептор О₂ оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты называются оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксигеназами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде группы ОН-гидроксилазами.

К оксидоредуктазам относится  большая группа ферментов (около 20% от общего их числа). Многие оксидоредуктазы (около 170 ферментов) в качестве акцепторов используют никотинамидные коферменты никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотин-амидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти дегидрогеназы (алъдегиддегидрогеназа,  лактатдегидрогеназа ) выполняют    важные функции, участвуя в гликолизе, дыхании, брожении, а также на начальном этапе окислительного распада аминокислот при деградации белков. Некоторые дегидрогеназы аминокислот (глутаматдегидрогеназа ) могут катализировать синтез аминокислот, участвуя в ассимиляции NH₃ микроорганизмами и растениями. Считается, что восстановительные эквиваленты от восстановленного НАД (т. е. от НАДН) переносятся в клетке на О ₂ через дыхательную цепь переноса электронов, где свободная энергия этих эквивалентов расходуется для запасания энергии в виде макроэргические связи АТФ; восстановительные эквиваленты НАДФН расходуются для биосинтетических целей.

Ряд дегидрогеназ в качестве акцептора содержит химически прочно связанный с ферментом флавинмононуклеотид  или флавинадениндинуклеотид. В таких флавопротеидах ФМН или ФАД восстанавливаются в результате окисления НАДН или НАДФН, а затем передают восстановительные эквиваленты другим компонентам цепи переноса электронов при дыхании, например: цитохромам или непосредственно на О ₂. Другой продукт реакций, катализируемых флавопротеидными оксидоредуктазами - Н ₂ О ₂. Ферменты, использующие Н ₂ О ₂  в качестве акцепторов восстановительных эквивалентов (например,  каталаза).

Лактатдегидрогеназа  — гликолитический фермент, обратимо катализирующий окисление L-лактата в пировиноградную кислоту. Для лактатдегидрогеназы в качестве промежуточного акцептора водорода требуется НАД. 

Реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой, может быть представлена в следующем виде: 

L-лакгат + НАД ↔ пируват + НАД Н + Н⁺. 

Фермент широко распространен в  организме человека. 

По степени убывания активности энзима органы и ткани могут быть расположены в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови. В последней обнаружено несколько различных белков (изоэнзимов), обладающих каталитическими свойствами этого фермента. Изменения в строении белковой части изофермента обусловливают их различные физико-химические свойства, что, в частности, сказывается в неодинаковой электрофоретической подвижности разновидностей этого фермента в агаровом, крахмальном, полиакриламидном и других гелях. 

В сыворотке крови обнаружено пять изоэнзимов лактатдегидрогеназы: ЛДГ₁, ЛДГ₂, ЛДГ₃, ЛДГ₄, ЛДГ₅, располагающихся в геле в порядке убывания их электрофоретической подвижности. Установлено, что фракция ЛДГ₁ происходит в основном из ткани сердца, ЛДГ₅ — из печени. В отличие от последней ЛДГ₁ обладают большей устойчивостью к действию мочевины. 

Лактатдегидрогеназа содержится не только в сыворотке, но и в значительном количестве в эритроцитах, поэтому сыворотка, используемая для анализа, должна быть свежей, лишенной следов гемолиза. 

Исследование общей активности фермента характеризует интенсивность  окислительно-восстановительных процессов организма, а определение активности отдельных изоэнзимов ЛДГ способствует диагностике некоторых заболеваний сердца, печени и других органов. 

Принцип метода 

Лактатдегидрогеназа (L-лактат, НАД-оксидоредуктаза) катализирует превращение лактата в пируват при одновременном восстановлении НАД в НАД (Н), который далее восстанавливает в присутствии N-метилфеназонийметилсульфата йоднитротетразолиевый фиолетовый в красный формазан. Одновременно с определением общей каталитической активности лактатдегидрогеназы можно определять и долю фермента, устойчивого к действию мочевины, что характерно главным образом для изофермента сердечной фракции. 

Пределы активности: ЛДГ при температуре 37 °С — 0,66 0—2,66 мккат/л, Доля фермента, устойчивая к действию мочевины (%), — 60—80.

Алкогольдегидрогеназа — фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов в присутствии никотинамидадениндинуклеотида. Алкогольдегидрогеназы являются димерами, состоящими из субъединиц с молекулярным весом около 40000 и содержащими ион цинка Zn.

Функции

Катализирует реакцию: Сорбит + NAD ⇔ Фруктоза + NADH₂

Является специфическим  для клеток печени. Появление его  в сыворотке крови свидетельствует  о повреждении клеток печени. Резкое повышение содержания фермента наблюдается при острых гепатитах. При обтурационной желтухе, циррозах печени, инфаркте миокарда, мышечной дистрофии Эрба обычно не наблюдается повышения активности фермента в крови.

Механизмы действия

Оптимум действия фермента находится при pH 8,0. Цианиды, йодоацетат тормозят действие энзима.

Полифенолоксидаза (П. Ф.О.) очень активный фермент, ускоряющий окислительные процессы в сусле. Процесс этот необратим, а хиноны, быстро полимеризуясь дают темно-окрашенные соединения. Поэтому, цвет виноградного сусла из зеленоватого, при контакте с воздухом, становится бурым, коричневым. Действие окислительного фермента хорошо инактивирует сернистая кислота, а вносимый одновременно бентонит удаляет полифенолоксидазу. Локализуется фермент полифенолоксидаза на твердых частях ягоды винограда, поэтому сокращают контакт сусла с мезгой, отбирают только сусло – самотек. Прессовые фракции содержат значительно больше этого фермента, поэтому их обрабатывают отдельно.

 

2. Общая характеристика нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Азотистые основания. Нуклеотиды и нуклеозиды. Фосфоэфирная и гликозидная связи и их роль в ковалентной структуре нуклеиновых кислот.

Нуклеиновые кислоты - это  биополимеры, макромолекулы которых  состоят из многократно повторяющихся  звеньев - нуклеотидов. Поэтому их называют также полинуклеотидами. Важнейшей характеристикой нуклеиновых кислот является их нуклеотидный состав. В состав нуклеотида - структурного звена нуклеиновых кислот - входят три составные части: 

1. Азотистое основание - пиримидиновое или пуриновое. В нуклеиновых кислотах содержатся основания 4-х разных видов: два из них относятся к классу пуринов и два – к классу пиримидинов. Азот, содержащийся в кольцах, придает молекулам основные свойства. 

2. моносахарид - рибоза или 2-дезоксирибоза. Сахар, входящий в состав нуклеотида, содержит пять углеродных атомов, т.е. представляет собой пентозу.