Бродильное производство

       Продолжительность лаг-фазы определяется температурой, при которой микроорганизмы пребывали до начала холодильного хранения пищевого продукта. Если до этого микроорганизмы развивались при повышенных температурах, то в условиях пониженных температур лаг-фаза увеличивается даже у психрофилов. Логарифмическая фаза роста быстро наступает при условии, что размножение бактерий происходило при низких температурах, и при условии, что бактерии попадали на продукт с низкой температурой в активном состоянии. Микроорганизмы, которые развиваются при низких температурах, при попадании на продукт с более высокой температурой сразу переходят в логарифмическую фазу.

       Температурный коэффициент Q₁₀ характеризует зависимость скорости роста микроорганизмов от температур. Он равен отношению скорости роста при температуре t к скорости роста при температуре (t – 10). Обычно этот коэффициент равен 2 – 3. Однако при некоторых условиях величина Q₁₀ может возрастать до 7 – 8. Большое значение температурного коэффициента при низких температурах характеризует небольшое отклонение температуры, которое может ускорить или задержать размножение микроорганизмов и тем самым оказать влияние на качество продукции.

        На рис. 2 показана зависимость роста колоний плесневых грибов Thamnidium elegans от различных температур. Особо следует отметить, что при температуре –5 °С рост колоний проходит относительно быстро, в то время как при понижении температуры до –8 °С задерживается начало роста и колонии медленно развиваются.

 

Задание №4. Требования, предъявляемые к зерновому сырью в производстве спирта.

       Этиловый спирт - основной продукт, находящий широкое применение в пищевой, микробиологической, медицинской и других отраслях промышленности.

       В пищевой промышленности спирт используют при изготовлении ликерно-водочных изделий, плодово-ягодных вин, пищевых ароматизаторов и т.д.

       Отечественная спиртовая промышленность до 1917 г. была представлена мелкими заводами мощностью около 22 тыс. дал спирта в год. Советский период характеризуется появлением крупных предприятий с мощностью 6000 - 12000 дал в сутки. В 1980 г. в СССР действовало около 400 крупных заводов, а производство спирта составило 200 млн. дал. Далее производство спирта неуклонно снижалось, особенно в периоды перестройки и экономических кризисов. Также снижение производство обуславливалось ужесточением отраслевого законодательства, увеличением стоимости лицензий, установлением минимальных порогов по уставному капиталу для производителей спирта, введением требования о полной переработке отходов спиртового производства. Но главной причиной снижения является большой теневой оборот спирта, делающий легальное производство менее рентабельным.

        На данный момент в России действуют 126 предприятия, а суммарное производство пищевого спирта составляет около 42 млн. дал в год.

        Технология производства спирта относится к биотехнологии, так как производство связано с использованием катализаторов (ферментов), имеющих биологическое происхождение. При должном подходе производство спирта является безопасным и безотходным: в производстве кроме спирта получают диоксид углерода, барду, эфироальдегидную фракцию, сивушные масла.

       Характеристика зернового сырья. На спирт перерабатывают любое зерно, в том числе и непригодное для пищевых и кормовых целей. Ежегодный объем переработки составляет (%): пшеницы 50 (преимущественно дефектной), ячменя 20, ржи 12, кукурузы 8, проса 5, овса 2 и прочих культур (гречиху вики, гороха, риса и др.) 3. Для приготовления солода употребляют кондиционное высококачественное зерно.

        Кукуруза. Из зерновых культур лучшим сырьем для производства спирта является кукуруза (Zea mays). В ней содержится относительно больше крахмала, меньше клетчатки, больше жира (что повышает кормовое достоинство барды). Урожайность кукурузы в 2...3 раза выше урожайности других зерновых культур.

       В России кукурузу возделывают на Северном Кавказе, Нижней Волге, в Воронежской и Курской областях.

        В зависимости от формы зерна и степени развитости роговидной части эндосперма кукурузу подразделяют на 7 ботанических групп: кремнистая, зубовидная, крахмалистая, восковидная, лопающаяся, сахарная, чешуйчатая.         Для производства спирта предпочтительнее легко развариваемая крахмалистая и зубовидная кукуруза.

       Рожь, пшеница, ячмень и овес. Рожь (Secale), пшеница (Triticum), ячмень (Hordeum) и овес (Avena) широко возделыва-ются в России: рожь (преимущественно озимая) - в северных, северо-западных и центральных районах, во многих районах Сибири и Урала; пшеница - в Западной и Восточной Сибири, Поволжье; ячмень (преимущественно яровой) и овес - повсеместно - от субтропиков до Заполярья.

        В небольших количествах перерабатывают крупяные культуры - просо, гречиху и рис, некоторые продовольственные (горох) и кормовые (вику).

       Зерновые культуры  на спир могут перерабатываться и в дефектном виде.Различают 4 степени дефектов зерна:

1)Зерно с солодовым запахом,подвергшееся самосогреванию.

2)Зерно с плесневелым запахом.

3)Зерно с гнилостно0затхлым запахом.

4)Зерно с изменившимися почерневшими  оболочками.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Задание №5. Характеристика протеолитических ферментов. Гидролиз белков и требования к нему в производстве спирта и пива.

 

       Протеолитические ферменты(протеазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз (протео-лиз) пептидных связей. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью фермента и пространств. структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида).

       Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопеп-тидазы)и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число протеолитических ферментов обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидроли-зующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина).   Специфичность большинства протеолитических ферментов определяется в осн. структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для мн. ферментов (химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи объемистых гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). Протеолитические ферменты типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространств. структуре субстрата-легче всего гидролизуются связи на р-изгибах цепи, к-рые расположены на пов-сти молекулы. Углеводные цепи в гликопротеинах могут препятствовать доступу фермента к данной связи.

        Многие протеолитические ферменты прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки (т. наз. компартментализация). К ним относят, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при разл. рН. Так, протеолитические ферменты желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5-2, лизосомные ферменты-при рН 4-5, а протеолитические ферменты сыворотки крови, тонкого кишечника и др.-при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Нек-рые протеолитические ферменты используют в качестве кофактора ионы металлов-Са²⁺, Mg²⁺ и др.

Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза. У эукариот (все организмы, кроме бактерий и синезеленых водорослей) эта система включает низкомол. белок убикитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат.

       Протеолитические ферменты играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во мн. этих случаях фермент расщепляет в субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность протеолитических ферментов регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (a₂-макроглобулина, a₁антитрипсина, секреторного панк-реатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности протеолитических ферментов-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.).

       Протеолитические ферменты применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парэнтерального питания, в произ-ве гормональных препаратов и нек-рых антибиотиков, в пищ. и кожевенной пром-сти, произ-ве моющих ср-в.

        Гидролиз белков  осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью. Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсин расщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин – между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N – концевой аминокислоты, карбоксипептидазы со стороны С – концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы – действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов. Гидролиз белка можно представить в виде схемы: 
белки   →    альбумозы   →   полипептиды   →   пептиды   →    дипептиды   →

Аминокислоты.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Задание №6.Применение ферментных препаратов  в производстве вин.

 

       Технология виноделия основана на регуляции процессов, катализируемых ферментами сырья, его микрофлоры, культурных штаммов дрожжей и бактерий — возбудителей брожения. Наряду с этим используются промышленные препараты гидролитических ферментов различной специфичности. Обработку ферментными препаратами проводят на стадиях получения сока, подготовки сусла к брожению, стабилизации вин. Способ применения ферментных препаратов определяется качеством сырья и видом вырабатываемой продукции. 
      При выделении сока используют целые грозди винограда или ягоды без гребней. Массовая доля мякоти и сока составляет 75-85 %, кожицы 13-20 %, семян 3-6 %, гребней 2-7 %. Основное препятствие к выделению сока — водоудерживающая способность сырья и вязкость жидкой фазы, связанная с наличием полисахаридов — нейтральных и кислых (пектиновых веществ). В сусле-самотеке содержание полисахаридов составляет 0,4-1,2 г/л, в прессовых фракциях 1,0-8,5 г/л. Концентрация пектина в соке 0,1-0,8 г/л, в мускатных сортах — 3-4 г/л. 
       Выход сока и скорость фильтрации определяются, в основном, степенью расщепления наиболее гидрофильного полимерного компонента — пектина. В виноградных ягодах присутствуют протопектин (компонент межклеточников и клеточных стенок), растворимый пектин клеточного сока и промежуточные формы трансформации протопектина в растворимый пектин. Расщепление пектиновых веществ винограда катализируют присутствующие в ягодах пектинэстераза, полиметилгалактуроназа, полигалактуроназа, пектинтрансэлиминазы, ферменты гидролиза нейтральных полисахаридов пектина. 
       При разрушении ягод в процессе получения сока протопектин приходит в соприкосновение с растворимыми формами пектинрасщепляющих ферментов. Это ускоряет естественный процесс деградации пектиновых веществ, имеющий место при созревании ягод. При относительно невысоком содержании пектина он может быть расщеплен ферментами сырья. При обработке ягод с высоким содержанием пектина (американских сортов), недостаточно зрелых ягод с повышенным содержанием протопектиновой фракции применяют обработку пектолитическими ферментными препаратами.

      Ферментные препараты, высокоактивные катализаторы различных биохимических процессов. Различают ферментные препараты животного, растительного и микробного происхождения. По объему и ассортименту среди выпускаемых ферментных препаратов доминируют препараты, полученные путем микробиологического синтеза. Технология их производства основана на культивировании специально отобранных штаммов микроорганизмов — активных продуцентов ферментов, с последующим выделением препаратов. Наименование ферментных препаратов складывается из сокращенного названия основного фермента и видового названия продуцента. Препараты, полученные при поверхностном способе культивирования, имеют индекс П, при глубинном — Г. Индексом х обозначают степень концентрирования и очистки препарата в процессе выделения. Для интенсификации технологический процессов виноделия ферментная промышленность предлагает ряд комплексных препаратов грибного происхождения, различающихся по величине активности и соотношению гидролитических ферментных систем, оказывающих многообразное действие на высокомолекулярные вещества винограда и вина. При получении ординарных вин всех типов широкое применение получили пектолитические ферментные препараты — Пектаваморин П 10х и Г 10х, а также Пектофоетидин П 10х и Г 10х.