Шпоры по "Биохимии"

некоторых участках может подвергаться дальнейшей спирализации с образованием суперспирали или открытой кольцевой формы Суперспиральная  структура обеспечивает экономную упаковкуогромной молекулы ДНК в хромосоме. Суперспирализация ДНК может быть нарушена разрывом в одной из цепей или в обеих цепях двойной спирали под действием ДНКазы или при обработке интеркалирующими соединениями. Нативные молекулы тРНК имеют примерно одинаковую третичную структуру, которая отличается от плоской структуры «клеверного листа» большой компактностью за счет складывания различных частей молекулы. Биосинтез нуклеиновых кислот Репликации-образование дочерних молекул ДНК, первичная структура которых идентична родительской ДНК (копирование ДНК). Репликация ДНК является ключевой функцией делящейся клетки и частью таких биологических процессов, как рекомбинация, транспозиция и репарация   

В репликации ДНК выделяют: 1. узнавание точки начала процесса2. расплетение родительских цепей ДНК в репликационной вилке 3. инициацию биосинтеза дочерних цепей 4.элонгацию 5.окончание (терминация) .Участвует более 40 ферментов и белковых факторов, объединенных в единую ДНК-репликазную систему, называемую реплисомой. В стадии инициации ферментом является РНК-полимераза( праймаза), которая катализирует синтез праймера, с которого начинается синтез ДНК. Основным ферментоми в стадии элонгации является ДНК-полимераза III, ДНК-полимеразы I, ДНК-полимеразы II. Фермент – ДНК-лигаза, катализирующая за счет энергии АТФ. Функцию раскручивания (расплетения) двойной спирали ДНК в репликационной вилке, происходящего за счет энергии гидролиза АТФ, выполняет специфический rep-белок, названный хеликазой. Образовавшиеся на определенное время одноцепочечные участки ДНК служат в качестве матрицы при репликации и стабилизируются при помощи особых белков, связывающихся с одноцепочечной ДНК (ДНК-связывающие белки) и препятствующих обратному комплементарному взаимодействию цепей. Имеются, кроме того, особые ферменты топоизомеразы, обеспечивают как репликацию, так и транскрипцию ДНК. В репликации ДНК эукариот участвуют два главных типа полимераз – α и δ .ДНК-полимераза δ состоит из 2 субъединиц Этапы биосинтеза ДНК. Механизм синтеза ДНК у Е. coli может быть подразделен на три

этапа; инициацию, т.е. начало, элонгацию, т.е. продолжение, и терминацию, т.е. завершение (прекращение) синтеза. Каждый из этих этапов требует участия специфических ферментов и белковых факторов. Этап I – инициация биосинтеза ДНК – является началом синтеза дочерних нуклеотидных цепей; в инициации участвует минимум восемь хорошо изученных и разных ферментов и белков. Первая фаза – это, как указано ранее, ферментативный биосинтез на матрице ДНК необычного затравочного олигорибонуклеотида (праймера) со свободной гидроксильной группой у С-3' рибозы. При инициации к цепям ДНК последовательно присоединяются ДНК-раскручивающие и ДНК-связывающие белки, а затем комплексы ДНК-полимераз и праймаз. Этап II – элонгация синтеза ДНК – включает два кажущихся одинаковыми, но резко различающихся по механизму синтеза лидирующей и отстающей цепей на обеих материнских цепях ДНК. Синтез лидирующей цепи начинается с синтеза праймера (при участии праймазы) у точки начала репликации, затем к праймеру присоединяются дезоксирибонуклеотиды под действием ДНК-полимеразы III; далее синтез протекает непрерывно, следуя шагу репликационной вилки. Синтез отстающей цепи, напротив, протекает в направлении, обратном движению репликационной вилки и начинается фрагментарно. Фрагменты всякий раз синтезируются раздельно, начиная с синтеза праймера, который может переноситься с готового фрагмента при помощи одного из белковых факторов репликации в точку старта биосинтеза последующего фрагмента противоположно направлению синтеза фрагментов. Элонгация завершается отделением олигорибонуклеотидных праймеров, объединением отдельных фрагментов ДНК при помощи ДНК-лигаз и формированием дочерней цепи ДНК Этап III – терминация синтеза ДНК – наступает, скорее всего, когда исчерпана ДНК-матрица и трансферазные реакции прекращаются. Точность репликации ДНК чрезвычайно высока, возможна одна ошибка на 1010 трансферазных реакций, однако подобная ошибка обычно легко исправляется за счет процессов репарации. Выдающимся достижением биохимии нуклеиновых кислот является открытие в составе онковирусов  фермента обратной транскриптазы, или ревертазы (РНК-зависимая ДНК-полимераза), катализирующего биосинтез молекулы ДНК на матрице РНК .Типы репликации:1.Консервативный.Новая молекула ДНК не содержит материнских нитей. 2.Полуконсервативный. .Новая молекула ДНК содержит одну часть материнской и одну часть синтезируемой. 3.Дисперсивный.Материал исходной молекулы случайно распределяется в дочерних.  

4. Транскрипция

 –  биосинтез матричных РНК  на  молекуле ДНК, и процесс трансляции  – биосинтез белка на мРНК. В синтезе участвует фермент ДНК-зависимая РНК-полимераза которая осуществляет синтез от 5′к 3′ концу.На молекуле ДНК выделяют следующие элементы:промотор(участок в котором начинается транскрипция),транскриптон(участок в котором происходит транскрипция),терминатор (участок в котором завершается транскрипция). У эукариот в составе транскриптона обнаружен 1ген,у прокариот-несколько.Транскриптон у прокариот называется оперонам. Этапы транскрипции: 1.Инициация.Взаимодействие фермента РНК-полимеразы и ДНК приводит к образованию двойного закрытого комплекса,затем двойного открытого комплекса после расщепления ДНК.Затем образуется тройной открытый комплекс за счет фосфолипидных связей. 2.Элонгация.РНК-полимераза прочитывает информацию с транскриптона слева направо пока не достигнет терминирующего участка. 3.Терминация.РНК-полимераза покидает тройной открытый комплекс с образованием молекулы ДНК,РНК а сама катализирует следующую реакцию: nНТФ→(НМФ)n+ФФн РНК-полимераза у Е. coli состоит из двух одинаковых α-субъединиц , двух разных β (β1 и β2)-субъединиц, ω-субъединицы и σ-субъединицы.  Последняя обеспечивает узнавание промотора для синтеза РНК. У эукариот открыты три разные РНК-полимеразы (I, II и III). РНК-полимераза I ответственна за синтез только рибосомных РНК (5,8S, 18S и 28S рРНК;. РНК-полимераза II – основной фермент, катализирующий синтез матричной РНК (мРНК). РНК-полимераза III катализирует преимущественно синтез транспортных РНК (тРНК), а также 5S рРНК инженерии. рРНК Как известно, живые организмы в зависимости от структуры клеток делятся на две группы – прокариоты и эукариоты. Первые не содержат ограниченного мембраной ядра и митохондрий или хлоропластов; они представлены главным образом микроорганизмами. Клетки эукариот животных и растений, включая грибы, напротив, содержат ядра с мембранами,а также митохондрии (в ряде случаев и хлоропласты) и другие субклеточные органеллы. Химически рибосомы представляют собой нуклеопротеины, состоящие из РНК и белков, причем 80S (коэффициент седиментации при центрифугировании) рибосомы эукариот содержат примерно равное их количество, а у 70S рибосом прокариот соотношение РНК и белка составляет 65% и 35% соответственно. РНК рибосом принято называть рибосомными и обозначать рРНК. Как 80S, так и 70S рибосомы состоят из двух субчастиц. При этих условиях рибосомы диссоциируют на субчастицы; последние могут быть отделены друг от друга методом ультрацентрифугирования. Одна из субчастиц по размерам в 2 раза превышает вторую. Так, у 70S рибосом величины s для субчастиц равны 50S и 30S, у 80S рибосом – соответственно 60S и 40S. РНК 23S и 5S содержат 3200 и 120 нуклеотидов соответственно, a 16S РНК – 1540 нуклеотидов. Субчастицы рибосом клеток эукариот построены более сложно. В их составе четыре разные рРНК и более 70 разных белков в обеих субчастицах. При этом большая субчастица (60S) содержит три разного размера рРНК: 28S, 5,8S  и 5S. Малая субчастица (40S) содержит всего одну молекулу 18S рРНК и около 33 белков. рРНК образуется из общего предшественника всех типов клеточных РНК, в свою очередь синтезирующегося на матрице ДНК в ядре. Рибосомные белки имеют цитоплазматическое происхождение, затем они транспортируются в ядрышки, где и происходит спонтанное образование рибосомных субчастиц путем объединения белков с соответствующими рРНК. Объединенные субчастицы вместе или врозь транспортируются через поры ядерной мембраны обратно в цитоплазму, где группа рибосом вместе с мРНК образует полисомы или полирибосомы, принимающие непосредственное участие в синтезе белка. Транспортные РНК К настоящему времени открыто более 60 различных тРНК. Для каждой аминокислоты в клетке имеется по крайней мере одна специфическая тРНК. В молекуле тРНК открыты спирализованные участки, необычные водородные связи и гидрофобные взаимодействия во внеспирализованных участках. Показано, что тРНК имеет псевдоуридиловую петлю, образованную из нуклеотидов, содержащих псевдоуридин (ТψС), и дигидроуридиловую петлю. Обе петли участвуют в образовании угла буквы L. На 3'-ОН-конце распо лагается одинаковая для всех тРНК последовательность триплета ЦЦАОН, к которой присоединяется посредством эфирной связи специфическая аминокислота. Связывание в основном происходит через 3'-ОН-группу концевого аденилового нуклеотида, хотя, как было указано, получены доказательства возможности предварительного присоединения аминокислоты и через его 2'-ОН-группу.В частности,псевдоуридиловая петля, по-видимому, обеспечивает связывание аминоацил-тРНК с рибосомой, а дигидроуридиловая петля, вероятнее всего,необходима как сайт (место) для узнавания специфическим ферментом –аминоацил-тРНК-синтетазой. Имеется, кроме того, добавочная петля,состав которой варьирует у разных типов молекул тРНК; ее назначение неизвестно. Существенным, с полностью раскрытой функцией участком является антикодоновая петля, несущая триплет, названный антикодоном, и расположенная на противоположной стороне от того конца, к которому присоединяется аминокислота. Антикодоновая петля состоит из 7 нуклеотидов: три занимают центральное положение и формируют собственный высокоспецифичный антикодон, по два нуклеотида расположены по обе стороны от него, включая модифицированный пурин и варьирующее основание с одной стороны и два пиримидиновых основания – с другой стороны. Антикодон является специфичным и комплементарным к соответствующему кодону мРНК, причем оба они антипараллельны в своей комплементарности. Матричная РНК Роль матричной РНК (мРНК), потому что ее роль заключается в переносе информации от ДНК в ядре (где она синтезируется под действием ДНК-зависимой РНК-полимеразы) до цитоплазмы, где она соединяется с рибосомами и служит матрицей, на которой осуществляется синтез белка. При изучении влияния различных фракций клеточной РНК на способность рибосом, выделенных из Е. coli, к синтезу белка было установлено, что некоторые из них стимулировали включение 14С-аминокислот в синтезируемый полипептид. Последовательность нуклеотидов РНК реализуется в специфической последовательности аминокислот синтезируемой полипептидной цепи. Не рибосома и не рибосомная рРНК являются матрицей, на которой синтезируются специфические белки, а эту роль выполняют поступающие извне матричные РНК. Итак, ДНК передает информацию на РНК, которая синтезируется в ядре и затем поступает в цитоплазму; здесь РНК выполняет матричную функцию для синтеза специфической белковой молекулы. Матричная гипотеза белка, как и других полимерных молекул ДНК и РНК (см. ранее), в настоящее время получила подтверждение. Ее правомочность была доказана в экспериментах, которые обеспечивали точное воспроизведение первичной структуры полимерных молекул синтез в отличие от малоуправляемого химического синтеза отличался не только высокой скоростью и специфичностью, но и направленностью самого процесса в строгом соответствии с программой, записанной в линейной последовательности молекулы матрицы.  

5. ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА

  Синтез белка представляет собой циклический энергозависимый многоступенчатый процесс,состоящий из 5 стадий синтеза, из которых 3 стадии (инициация, элонгация и терминациясчитаются главными и основными, а 2 стадии (активация аминокислот и постсинтетический процессинг) рассматриваются в качестве дополнительных, вспомогательных стадий синтеза.  Активация свободных аминокислот осуществляется при помощи специфических ферментов – аминоацил-тРНК-синтетаз – в присутствии АТФ. Этот процесс протекает в две стадии: Обе стадии катализируются одним и тем же ферментом. На I стадии аминокислота вступает в реакцию с АТФ, при этом освобождается пирофосфат и образуется промежуточный продукт, который на II стадии реагирует с соответствующей 3'-ОН-тРНК, в результате чего образуется аминоацил-тРНК и освобождается АМФ. Аминоацил-тРНК располагает необходимым запасом энергии и имеет следующее строение. Инициация трансляции. Требует соблюдения ряда условий, в частности наличия в системе, помимо 70S (или 80S) рибосом, инициаторной аминоацил-тРНК, инициирующих кодонов в составе мРНК и белковых факторов инициации. Синтез белка инициирует единственная аминокислота – метионин. Если эти триплеты являются обычными , каждый из них кодирует свою аминокислоту: АУГ кодирует метионин, а ГУГ – валин.  К настоящему времени выяснена природа белковых факторов иниЦиации: у Е. coli открыты три фактора- IF-1, IF-2, IF-3. IF-3 обеспечивает узнавание участка на молекуле мРНК, к которому присоединяется формилметионил-тРНК. IF-1 способствует связыванию инициаторной формилметионил-тРНК с комплексом 30S субчастицы и мРНК. Белковый фактор IF-2способствует объединению 30S и 50S субчастиц.  Сначала образуется инициаторный комплекс путем присоединения белковых факторов, формилметионил-тРНК и ГТФ к 30S субчастице, к которой комплементарно антикодону формилметионил-тРНК присоединяется мРНК при участии кодона АУГ. Процесс элонгации связан с большой субчастицей (50S) рибосомы, содержащей два центра для связывания тРНК: один из них называется аминоацильным (А), другой – пептидильным (П). В процессе элонгации у Е. coli также участвует три белковых фактора – EF-Tu, EF-Ts и EF-G. Процесс элонгации принято делить на 3 стадии: узнавание кодона и связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокация. На I стадии в свободный А-участок рибосомы доставляется аминоацил-тРНК при участии фактора элонгации Tu. Образовавшийся комплекс подвергается диссоциации только в присутствии второго фактора элонгации Ts. II стадия элонгации – образование первой пептидной связи. Осуществляется ферментативная реакция транспептидирования между формилметионил-тРНК в П-центре и новой аа-тРНК в А-центре. В процессе транспептидазной реакции в А-центре образуется дипептидил-тРНК, а П-центр остается свободным. На III стадии необходимо иметь свободный аминоацильный центр для присоединения следующей аа-тРНК. Для этого благодаря процессу транслокации образовавшийся фрагмент дипептидил-тРНК переносится от аминоацильного на пептидильный центр. На стадии элонгации происходит последовательное наращивание полипептидной цепи по одной аминокислоте в строгом соответствии с последовательностью триплетов в молекуле мРНК. Терминация трансляции. Завершается синтез полипептидной цепи в 70S рибосоме при участии трех белковых факторов терминации. После того как терминирующий кодон мРНК занимает свое место в аминоацильном центре рибосомы, к нему присоединяется не тРНК, поскольку отсутствуют соответствующие антикодоны тРНК, узнающие этот терминальный сигнал, а один из белковых факторов терминации и блокируется далнейшая элонгация цепи.Происходит отделение белковой молекулы от рибосомы и освобождение молекул тРНК и мРНК и рибосома диссоциирует на две субчастицы – 30S и 50S. ПОСТСИНТЕТИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ Линейная одномерная полипептидная цепь называется конформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) . Функциональная активность проявляется позже в результате разнообразных превращений, объединенных понятием «постсинтетическая, или посттрансляционная, модификациия». Подобные модификации структуры полипептида начинаются или сразу послетрансляции, или еще до окончания формирования третичной структуры белковой молекулы. Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Участок ДНК, несущий информацию о синтезе индивидуального белка, называется геном, а участок, контролирующий синтез единственной полипептидной цепи и ответственный за него,– цистроном. Если белок состоит из нескольких поли пептидов, то в синтезе такого белка должны участвовать несколько  цистронов. Подобный белок может синтезироваться в виде единственной полипептидной цепи с последующими протеолитическими разрывами в одном или нескольких местах и отщеплением неактивных участков. Типичным примером подобной модификации является гормон инсулин, синтезирующийся в виде единого полипептида препроинсулина, который после ферментативного гидролиза превращается сначала в неактивный предшественник проинсулин, а затем в активный гормон инсулин, содержащий две разных размеров и последовательности полипептидные цепи.

Посттрансляционная  химическая модификация  белков, затрагивающая  радикалы отдельных аминокислот. Одной из модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белкаНекоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные, и обеспечивают доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина, реакции метилирования, ацетилирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока.Главными источниками белков для человека являются пищевые продукты животного и растительного происхождения. Примерно 95–97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Ферментный  аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до

конечных  продуктов– свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—NH— белковой молекулы. Протеолитические ферменты (протеиназы) обладают широкой специфичностью.

Известны  две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопептидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. Эндопептидазы: Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме – в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в желудочном содержимом этот процесс является последовательным и протекает в несколько этапов в присутствии соляной кислоты по механизму аутокаталитического действия самого пепсина. Пепсин отличается высокой устойчивостью в сильнокислой среде и характеризуется низким значением изоэлектрической точки. Превращение трипсиногена в трипсин катализируют не только энтеропептидаза  и сам трипсин, но и другие протеиназы и ионы Са2+. Активирование трипсиногена химически выражается в отщеплении с N-конца полипептидной цепи 6 аминокислотных остатков. Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется из двух предшественников – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопептидаза – эластаза – в виде проэластазы. Превращение профермента в эластазу в тонкой кишке катализируется трипсином. Эластаза обладает широкой субстратной специфичностью, но предпочтительнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, в частности глицином, аланином и серином. Экзопептидазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них – карбоксипептидазы – синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы и активируются трипсином в кишечнике; другие – аминопептидазы –секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином. Карбоксипептидазы. Карбоксипептидазы – А и В, (катализирующие отщепление от полипептида С-концевых аминокислот). Карбоксипептидаза А разрывает преимущественно пептидные связи, образованные концевыми ароматическими аминокислотами, а карбоксипептидаза В – связи, в образовании которых участвуют С-концевые лизин и аргинин. Аминопептидазы. Аланинаминопептидаза, катализирующая преимущественно гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует N-концевой аланин, и лейцинаминопептидаза, не обладающая строгой субстратной специфичностью и гидролизующая пептидные связи, образованные любой N-концевой аминокислотой. Они осуществляют ступенчатое отщепление аминокислот от N-конца полипептидной цепи. Дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы: пролил-дипептидаза, катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза, гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. Переваривание белков в желудке Условия для переваривания белков:1.в желудочном соке содержится активный фермент пепсин. 2. наличие в желудочном соке свободной соляной кислоты (оптимальная среда для действия пепсина),(рН 1,5–2,5). Роль соляной кислоты в переваривании белков: 1.переводит неактивный пепсиноген в активный пепсин2. создает оптимальную среду для действия пепсина;3. происходят набухание белков, частичная денатурация и, возможно, гидролиз сложных белков. 4.стимулирует выработку секретина в двенадцатиперстной кишке, 5.ускоряет всасывание железа 6. оказывает бактерицидное действие. Пепсин расщепляет практически все природные белки Переваривание белков в кишечнике В тонкой кишке на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. Благодаря гидролитическому действию на белки всех трех эндопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин) образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот  осуществляется под влиянием группы ферментов – пептидаз. При этом образуются свободные аминокислоты, которые затем всасываются. Всасывание продуктов гидролиза белков идет в ЖКТ в виде свободных АК вместе с ионами  натрия. Судьба всосавшихся аминокислот АК→углеводы,липиды,пептиды,гем,гемоглобин,цитохромы,ферменты,гормоны,антитела,НАД,аммиак,мочевина. Транспорт аминокислот. Главную роль в этом процессе играет мембранно связанный гликопротеин – фермент γ-глутамилтрансфераза, которая катализирует перенос γ-глутамильной группы от глутатиона или другого γ-глутамильного пептида на транспортируемую аминокислоту. Комплекс γ-глутамил–аминокислота после переноса через биомембрану распадается внутри клетки под действием γ-глутамилциклотрансферазы на свободную аминокислоту и 5-оксопролин , образование которого почти целиком сдвигает реакцию расщепления комплекса вправо. Всасавшиеся АК поступают в портальный кровоток→Печень→Общий кровоток. Благодаря возможности ресинтеза глутатиона, требующего затраты энергии АТФ, цикл может повторяться многократно, транспортируя значительные количества аминокислот. Общие пути обмена аминокислот Общие пути превращения аминокислот включают реакции:   1) дезаминиование, 1)Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот

Ферменты  в данных реакциях малоактивны и  строго специфичны.Единственный фермент  с повышенной активностью-глутаматдегидрогенаа(печень,мозг), катализирует анаэробную фазу дегидрирования глутаминовой кислоты с образованием промежуточного продукта – иминоглутаровой кислоты и спонтанный гидролиз последней на аммиак и α-кетоглутаровую кислоту. 2)трансаминирование  .Сущность его сводится к восстановительному аминированию α-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует НАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа) и к последующему трансаминированию глутамата с любой α-кетокислотой. В результате образуется L-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается α-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака.   3)декарбоксилирование.3) Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. В живых организмах открыты 4 типа декарбоксилирования аминокислот: 1. α-Декарбоксилирование, характерное для тканей животных, при котором от аминокислот отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с α-углеродным атомом. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины:

2. ω-Декарбоксилирование, свойственное микроорганизмам. Например, из аспарагиновой кислоты этим путем образуется α-аланин:  

3. Декарбоксилирование,  связанное с реакцией трансаминирования: В этой реакции образуются альдегид и новая аминокислота, соооветствующая исходной кетокислоте.

4. Декарбоксилирование,  связанное с реакцией конденсации двух молекул:

6. МОНОСАХАРИДЫ

Моносахариды  можно рассматривать как производные  многоатомных спиртов, содержащие карбонильную (альдегидную или кетонную) группу. Если

карбонильная  группа находится в конце цепи, то моносахарид представляет собой альдегид и называется альдозой; при любом другом положении этой группы моносахарид является кетоном и называется кетозой. Простейшие представители моносахаридов – триозы: глицеральдегид и диоксиацетон.

Все моносахариды содержат асимметричные атомы углерода: альдотриозы – один центр асимметрии, альдотетразы – 2, альдопентозы – 3, альдогексозы – 4 и т.д. Кетозы содержат на один  асимметричный атом меньше, чем альдозы с тем же числом углеродных атомовВсе остальные моносахариды могут  существовать в виде различных стереоизомеров. Общее число стереоизомеров для любого моносахарида выражается формулой N = 2ⁿⁿ, где N – число стереоизомеров, а n – число асимметричных атомов углерода. Изомер глицеральдегида, у которого при проекции модели на плоскость ОН-группа у асимметричного атома углерода расположена с правой стороны, принято считать D-глицеральдегидом, а зеркальное отражение –L-глицеральдегидом: