Трансляция белка

1) Стадия  инициации – начало трансляции. Условия, необходимые для инициации:

• инициирующий кодон мРНК (АУГ);
• белковые факторы инициации;
• малая и большая субчастицы рибосомы;
• ГТФ (источник энергии для смыкания субчастиц рибосомы);
• ионы магния;
• инициирующая аминоацил-тРНК (метионил-тРНК) – связывается своим антикодоном с инициирующим кодоном мРНК в пептидильном участке рибосомы.

В результате образуется инициирующий комплекс: мРНК – рибосома – метионил-тРНК (рисунок 6.5, а).

2) Стадия  элонгации – удлинение полипептидной цепи на 1 аминокислотный остаток – происходит в три шага:

• присоединение к инициирующему комплексу аминоацил-тРНК, соответствующей кодону, находящемуся в аминоацильном участке рибосомы (рисунок 6.5 ,б);
• транспептидация – образование пептидной связи между остатками аминокислот (рисунок 6.5, в). Источник энергии – ГТФ;
• транслокация – перемещение рибосомы относительно мРНК на 1 триплет (рисунок 6.5, г). Источник энергии – ГТФ. В ходе элонгации принимают участие белковые факторы.

Описанный процесс многократно  повторяется (по количеству аминокислот  в цепи).

3) Стадия  терминации – окончание трансляции. Обеспечивается присутствием в цепи мРНК одного из терминирующих (бессмысленных) кодонов – УАА, УГА или УАГ. В освобождении полипептида участвуют белковые факторы терминации (рисунок 6.5, д). Когда в аминоацильном участке оказывается один из бессмысленных кодонов, факторы терминации стимулируют гидролазную активность пептидилтрансферазы. Благодаря этому гидролизуется связь между тРНК и пептидом. ГТФ для этой реакции не требуется. После этого пептидная цепь, тРНК и мРНК покидают рибосому, а её субчастицы диссоциируют.

Таким образом, трансляция мРНК приводит к формированию пептидной цепи со строго определённой последовательностью аминокислотных остатков. Следующий этап формирования белка – фолдинг, т.е. сворачивание пептидной цепи в правильную трёхмерную структуру. Если белок состоит из нескольких субъединиц, то фолдинг включает и объединение их в единую макромолекулу.

Считается, что небольшие  белковые молекулы, содержащие около 100 аминоацильных остатков, могут самостоятельно принимать трёхмерную структуру, фолдинг более крупных полипептидных цепей требует участия специальных белков – шаперонов.

Посттрансляционные модификации белковой молекулы могут включать: частичный протеолиз; объединение нескольких полипептидных цепей в олигомерный белок; присоединение простетической группы; модификации аминокислотных остатков (гидроксилирование пролина в гидроксипролин в коллагене, метилирование аргинина в гистоне, йодирование тирозина в тироглобулине).