Биологическая безопасность молока

Из таблицы 7 видно, что в коровьем молоке из макроэлементов наибольшее содержание калия и кальция. Также видно, что 0,75 литра молока может удовлетворить суточную потребность в кальции, 2,5 литра - в калии, 1,3 литра - в фосфоре, 3литра - в магнии и 5,5 литра - в хлоре

Железо содержится в гемоглобине крови, находится в скелетных мышцах, печени, селезенке, костном мозге, а также в составе ферментов. Его основная функция — связывание кислорода. 

Йод является одним из важнейших микроэлементов, необходимых для синтеза гормонов щитовидной железы человека. Недостаточное поступление йода вызывает у детей заторможенность, физическую и умственную отсталость, ослабление внимания и памяти. 

Кобальт входит в состав витамина В₁₂. Медь молибден, марганец, фтор, йод и бром входят в состав важных ферментов и биологически активных соединений.

Таблица 8 - Содержание микроэлементов в коровьем молоке, мкг %

Название	Содержание в  молоке	% от суточной  потребности
Железо	70	0,5
Медь	12	0,6
Цинк	400	3,2
Йод	9	6
Марганец	6	0,08
Молибден	5	1
Кобальт	0,08	0,05
Хром	2	0,9
Ртуть	0,3	0,2
Свинец	5	0,04
Фтор	18	2,4
Селен	4	0,8
Олово	15	5,8

Из таблицы 8 видно, что в коровьем молоке из микроэлементов наивысшее содержание цинка – 400мкг и железа - 70мкг. Также из таблицы видно, что 1,6 литра молока удовлетворяет суточную потребность йода, 3,2 литра молока - цинка,

1,8 литра – в  олове, 4,1 литра молока – в фторе.

Молоко — самая  сбалансированная по всем компонентам  пища, в него входят все незаменимые  для человека вещества. Включение  в пищевой рацион молочных продуктов  повышает его полноценность и  содействует усвоению других компонентов  рациона. Молоко усваивается при  минимальном напряжении пищеварительных  желез.

 

2. Структура белков молока

 

В свежем молоке белки  находятся в нативном состоянии. Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в нативном белке не происходит еще никаких изменений.

Первичная структура  определяется числом и расположением  α-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том числе αs1-, β-казеин, Н-казеина. Например, β-казеин образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 - аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 - серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 - пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структура as1 - казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 - лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 - аргенина.

Аминокислота пролин определяет структуру и обуславливает складчатое строение полипептидных цепей. Аминокислоты находятся в цепи в определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH2-групп и концевую COOH групп H2N – CH = СН – СООН.

Эти концевые группы могут реагировать с различными химическими веществами.

Первичная структура  белков основана на главных валентных  пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями. Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном распаде белка в процессе созревания сыров.

Вторичная структура. Это пространственное взаимное расположение аминокислотных остатков в полипептидной  цепи и представляет собой цепь спиралеобразной  конфигурации, которая образуется за счет водородного мостика между  полипептидными цепями.

Водородная связь, обладая незначительной энергией связи, может расщепляться при обработке  и переработке молока, например, при высокотемпературной пастеризации.

Третичная структура - представляет пространственное расположение полипептидной цепи, отдельные участки  которой могут соединяться между  собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные, электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик). Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит α-спиралей, α-лактальбулин и β-лактоглобулин содержит большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Четвертичная структура  характеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных  цепей в белковой молекуле, состоящей  из нескольких таких цепей или  субъединиц. Глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой, могут содержать  большое количество полипептидных  цепей, тесно связанных друг с  другом в компактную мицеллу, которая  ведет себя в растворе как одна молекула.

Так, казеиновая мицелла  среднего размера должна состоять из нескольких тысяч полипептидных  цепей фракций казеина, определенным образом связанных друг с другом.

Казеин является основным белком молока, его содержание в молоке колеблется от 2,3 до 2,9%. Элементарный состав казеина, %: С - 53,1, Н - 7,1, азот - 15,6, О - 22,6, S - 0,8; Р - 0,8. Он относится к фосфопротеидам, т. е. содержит остатки Н3РО4 (органически присоединенные к аминокислоте серину моноэфирной связью (О - Р).

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса  казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция - так называемого казеинат-кальций-фосфатный комплекс (ККФК), в состав которого входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

В свежем молоке ККФК содержится в виде амицелл - это агрегаты частиц, состоящих из так называемых сублицелл.

Соединение субмицелл в мицеллы происходит с помощью фосфата кальция и кальциевых мостиков. Казеиновые мицеллы сравнительно стабильны в свежевыдоенном молоке. Они сохраняют свою устойчивость при нагревании молока до относительно высоких температур и при его механической обработке. Стабильность мицелл зависит от содержания в молоке растворимых солей кальция, химического состава казеина, РН молока и других факторов.

 

3. Химические свойства казеина

 

Около 95% казеина  находится в молоке в виде сравнительно крупных коллоидных частиц — мицелл — которые имеют рыхлую структуру, они сильно гидратированы.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обуславливают его  заряд, характер взаимодействия с Н2О (гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.

Носителями отрицательных  зарядов и кислых свойств казеина  является β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой кислот, положительных зарядов и основных свойств — å-аминогрупп лизина, гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам — в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.

Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.

Своими полярными  группами и пептидными группировками  главных цепей казеин связывает  значительное количество Н2О — не более 2 ч. на 1 ч. белка, что имеет  практическое значение, обеспечивает устойчивость частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном  молоке; обеспечивает структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку) кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке  кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной  тепловой обработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеином и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е. консистенция готового продукта.

Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые свойства.

         NН2                    NН+

        R                      R         

 СООН               СОО-

Его свободные карбоксильные  группы дикарбоновых аминокислот и  гидроксильные группы фосфорной  кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca+2 , Mg+2) образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н2О, щелочноземельные нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки при производстве пищевых продуктов.

Свободные аминогруппы  казеина взаимодействуют с альдегидом, например с формальдегидом:   

                CH2OH

R − NH2 + 2CH2O → R − N        

 CH2OH

Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом формального титрования.

Взаимодействие  свободных аминогрупп казеина (в  первую очередь S-аминогрупп лизина) с  альдегидными группами лактозы и  глюкозы объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования:       

 O

R - NH2 + C –       R R - N = CH - R + H2O

альдозиламин        

H   

Для практики молочной промышленности особый интерес представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению). Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного), гидроколлоидов (пектин).

В зависимости от вида осаждения различают: кислотный  и сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н₂ выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин — это смесь наоборот казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного творога кислота образуется в молоке биохимическим путем — культурами микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования. Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот, выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин — рыхлый и зернистый, сернокислотный — зернистый и слегка сальный; соляно-кислый — вязкий и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот. Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с рН 6,6 свертывается при температуре 150оС — за несколько секунд, при температуре 130оС более чем за 20 минут, при 100оС — в течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.

С коагуляцией казеина  связана его денатурация (свертывание), она появляется в виде хлопьев  казеина, либо в виде геля. При этом хлопьеобразование получает название коагуляции, а гелеобразование —  свертывание. Видимым макроскопическим изменениям предшествуют субмикроскопические  изменения на поверхности отдельных  мицелл казеина, они наступают при  следующих условиях:

— при сгущении молока — казеин мицеллы образует слабо связанные друг с другом частицы. В сгущенном молоке с  сахаром этого не наблюдается;

— при голодании  — мицеллы распадаются на субмицеллы, шарообразная форма их деформируется;

— при нагревании в автоклаве > 130оС — происходит разрыв главных валентных связей и увеличивается содержание небелкового  азота;

— при сушке распылительной — форма мицелл сохраняется при  контактном способе — форма их изменяется, что влияет на плохую растворимость  молока;

— при сублимационной сушке — изменение незначительны.

Во всех жидких молочных продуктах видимая денатурация  казеина крайне нежелательна.

В молочной промышленности явление коагуляции казеина вместе с сывороточными белками получают копреципитаты, используют СаСl₂, NH₂ и гидроокись кальция.