Белковый обмен

 

По функциональным группам:

- Алифатические

- Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

- Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

- Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

- Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

- Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

- Серосодержащие: цистеин, метионин

- Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)

- Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

- Иминокислоты: пролин.

 

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз:

- Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан

- Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин.

   Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

 

По путям биосинтеза:

   Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

- Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.

- Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.

- Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.

- Семейство серина: серин, цистеин, глицин.

- Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

- Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

 

По способности  организма синтезировать из предшественников.

- Незаменимые:

Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.

- Заменимые:

Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

   Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

 

По характеру катаболизма  у животных.

   Биодеградация аминокислот может идти разными путями. По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α -кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

- Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.

- Кетогенные: лейцин, лизин.

- Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

 

«Миллеровские» аминокислоты.

   «Миллеровские» аминокислоты - обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат.

  Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания  и комбикорма.

2. Токсичность  аминокислот. Специфические признаки  недостаточности отдельных аминокислот.

 

   Под токсичностью аминокислот понимают явление, при котором причиной несбалансированности аминокислот является избыток одной из них в кормовом протеине.

   Этот дисбаланс можно устранить путем снижения количества аминокислоты, содержащейся в избытке. Токсичность аминокислот представляет опасность, прежде всего для молодняка.

   Животные старших возрастных групп располагают сложившейся ферментной системой, позволяющей выводить из организма токсичную аминокислоту.

   При пониженной температуре окружающей среды токсичность аминокислот проявляется чаще, по-видимому, потому что в таких условиях животные потребляют больше корма и, следовательно, поступление в организм токсичной аминокислоты увеличивается.

    D-форма незаменимых аминокислот менее токсична, чем ее L-изомер. Исключение составляет только метионин, для которого характерно быстрое изменение D-формы на L-форму.

   В организме имеются сложные и простые белки. В состав сложных белков входят нуклеиновые кислоты. Например, РНК обеспечивает построение белков и всю химическую дифференциацию процессами наследственности. К важной функции белков относится обеспечение энзимного катализа, ферменты при этом катализируют различные химические процессы обмена. Белковые вещества (гемоглобин, иммунные тела и другие) осуществляют процесс транспортировки в организме и служат в качестве источника энергии.

   В организме  также содержаться полинуклеотиды  и мононуклеотиды в связанной и свободной форме.

   В состав белков  входят аминокислоты. Различают  заменимые и незаменимые аминокислоты. Незаменимые аминокислоты должны  поступать в организм животных с белками корма в определенном соотношении. Роль незаменимых аминокислот состоит в том, что, помимо участия и специфические функции. Например, триптофан, регулирует половые функции, метионин - обмен серы и процессы метилирования, фенилаланин - синтез гормонов тироксина и адреналина, валин - функции ЦНС и т.д.

   У животных  часто встречаются нарушения переваривания белков и резорбции аминокислот. У молодняка при гастритах вследствие отсутствия пепсина происходит недостаточное переваривание белков и наступает гнилостная диспепсия. При заболеваниях поджелудочной железы в результате пониженного выделения трипсина, химиотрипсина и карбоксиполипептидазы также могут нарушаться процессы переваривания белков. Известны нарушения биосинтеза белков крови, приводящие к образованию патологических белков. Это может наблюдаться при неопластических заболеваниях лимфоретикулярной системе (миеломе, реже - лимфосаркоме и лимфоденозе). Кроме приобретенных, бывают и врожденные нарушения синтеза белков крови.

   Нарушения биосинтеза  белков плазмы по теории матричной  гипотезы, связаны с отсутствием  матрицы РНК, поэтому выделяются патологические белки плазмы с измененной структурой. Ряд ученых считает, что отсутствие образования данной матрицы обусловлено недостатком некоторых энзимов, участвующих в биосинтезе РНК.

   При недостатке  белка в организме возникают  различные нарушения обмена веществ, задерживается рост, снижается продуктивность животных. Нарушения обмена белков обусловлены следующими основными причинами: абсолютной недостаточностью белков и неправильным соотношением аминокислот в кормах, плохим усвоением белков в пищеварительном тракте.

   При белковой  недостаточности ослабляется образование  биохимических комплексов белков  с витаминами и ферментами; тормозится  окисление пировиноградной, яблочной кислот; задерживается связывание фенолов; нарушаются окисление фенилаланина, тирозина, триптофана, гистидина и других, изменяется естественное соотношение аминокислот в тканях; снижается синтез мочевины и ее уровень в крови.

   Белковая недостаточность  корма компенсируется в первое  время за счет белков органов  и тканей, особенно печени, затем в процесс вовлекаются белки крови, позднее – белки мышц и других тканей; последние расходуются не более 5-8 %. При указанной патологии нарушается функция эндокринных желез и синтез гормонов. В ранний период поражается щитовидная железа и половые железы. Гипофиз и поджелудочная железа при выраженной картине белковой недостаточности сохраняют свои функции.

   Положительный  лечебный эффект при белковой  недостаточности оказывает аминокислота  метионин, восстанавливающая нарушенные  процессы дезаминирования, переаминирования и синтеза аминокислот в печени, стимулирующая процессы мочевинообразования. Добавка метионина обусловливает лечебное действие даже при низко - белковом корме.

   Все случаи  белковой недостаточности характеризуются  отрицательным азотистым балансом и понижением концентрации белков в плазме крови животных на 30-50 %, которые называют гипопротеинонемией.

   В связи со  снижением количества белков  в сыворотке резко падает онкотическое давление крови, нарушается соотношение солей, и у животных возникают так называемые голодные отеки. Однако данные явления наблюдаются на сравнительно поздней связи. Серьезные нарушения промежуточного обмена веществ у животных происходят значительно раньше развития отрицательного азотистого баланса. Они и определяют все последующие его изменения и клинические признаки недостаточности белка.

   В начальных  стадиях белкового голодания  в организме установлены следующие  основные нарушения: нормального  соотношения аминокислот в тканях; процесс дезаминирования и переаминирования аминокислот; ферментативных функций; нормального процесса образования мочевины и процессов окисления кетонокислот, дикарбоновых кислот; синтеза гликогена и эфиросерных кислот в печени, даже при достаточном количестве углеводов в кормах; процессов фрсфорилирования.

   Большинство изменений,  возникающих при белковой недостаточности,  связаны с нарушением правильного  соотношения аминокислот в организме  животных. При низко белковом  однообразном кормлении одни  аминокислоты могут накапливаться в избытке, тогда как количество других становится минимальным. В результате такого неправильного кормления у животных начинается повышенное (в 3-6 раз выше нормы) выделение аминокислот с мочой.

   Длительное содержание  животных на недостаточно сбалансированных высококонцентрированных рационах приводит к нарушению обмена веществ и снижению продуктивности. При этом у них происходит нарушение белкового, углеводного и минерального обмена, обусловливающее впоследствии расстройства функции печени, сердца, желудочно-кишечного, ЦНС, эндокринной и др. В таких случаях в организме устанавливаются биохимические сдвиги в буферной системе крови и тканей. В связи с развитием ацидоза нарушается обмен кальция и фосфора, у коров появляются признаки остеомаляции, у молодняка - рахита, зарегистрировано падение активности окислительных ферментов - оксидазы, пероксидазы и дегидрогеназы. В тканях крови накапливаются недоокисленные продукты обмена, ослабляется интенсивная функция печени, в частности процесс образования мочевины, эфиросерных кислот, нарушаются процессы комплексообразования белков с углеводами, фосфатидами и минеральными веществами, развивается эндогенный А-гиповитаминоз.

 

Специфические признаки недостаточности отдельных аминокислот.

 

   Нарушения обмена, связанные с недостаточностью отдельных аминокислот, еще полностью не изучены.

   На практике при кормлении животных редко отмечается недостаток только одной аминокислоты, чаще бывает дефицит нескольких аминокислот и специфические признаки недостаточности их маскируют друг друга.

   С другой стороны, недостаток одной аминокислоты в большинстве случаев вызывает общее нарушение синтеза белка. Следует отметить, что недостаток некоторых аминокислот можно выявить и на фоне общих нарушений обмена веществ благодаря тому, что он сопровождается типичными проявлениями.

   Недостаток  серосодержащих аминокислот.

Серосодержащие аминокислоты входят в состав роговых пластин. Недостаток этих аминокислот замедляет  рост волос и перьев. В яйцах содержится много метионина. Поэтому для несушек метионин является лимитирующей аминокислотой, как и для поросят.

   Недостаток лизина.

Низкое содержание лизина в кормах замедляет рост животных. Большое количество лизина требуется, прежде всего, для цыплят. У кур пестрых пород признаком недостатка лизина является депигментация, проявляющаяся полосатостью окраски перьев.