Шпаргалка по "Биохимии"

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 22 Мая 2012 в 01:31, шпаргалка

Краткое описание

Работа содержит ответы к вопросам по дисциплине "Биохимия".

Скачать в ZIP архиве (954.59 Кб) Сколько стоит заказать работу?
Вложенные файлы: 1 файл

шпоры к экзамену по биохимии.doc

— 1.16 Мб (Скачать файл)
Углеводы  (или сахариды)  сложные органические в-ва, состоящие из углерода, водорода и кислорода По способности к гидролизу   делятся на 3 гр.

1. Моносахариды  — не подвергаются гидролизу и являются основой строения более сложных углеводов. представители моносахаридов два изомерных вещества: глюкоза(виноградный сахар) и фруктоза (фруктовый сахар.) Входят в состав фруктов и меда.

2. Дисахариды — молекулы этих веществ при гидролизе распадаются на две молекулы моносахаридов. Пример: сахароза  свекловичный или тростниковый сахар.

3. Полисахариды — их молекулы при гидролизе распадаются на много молекул моносахаридов. Природные полимеры крахмал и целлюлоза.  Крахмал и целлюлоза состоят из остатков разных циклических форм глюкозы.

Крахмал входит в состав зерен хлебных и крупяных злаков, клубней картофеля. Целлюлоза или клетчатка — основная часть оболочек растительных клеток. Энергетическая. энергия рассеивается в виде тепла или накапливается в молекулах АТФ. Углеводы обеспечивают около 50-60% суточного энергопотребления организма, а при мышечной деятельности на выносливость - до 70%. При окислении 1 г углеводов выделяется 17кДж энергии (4,1ккал). Пластическая. Углеводы (рибоза, дезоксирибоза) используются для построения АТФ, АДФ и других нуклеотидов, а также нуклеиновых кислот. Они входят в состав некоторых ферментов. Резервная. Углеводы запасаются в скелетных мышцах, печени и других тканях в виде гликогена. При мышечной деятельности запасы гликогена существенно снижаются, а в период отдыха после работы восстанавливаются. Защитная. Сложные углеводы входят в состав компонентов иммунной системы и т.д. Специфическая. Отдельные углеводы участвуют в обеспечении специфичности групп крови, выполняют роль антикоагулянтов, являются рецепторами ряда гормонов или фармакологических веществ, оказывают противоопухолевое действие.

6. Регуляторная. Клетчатка пищи не расщепляется в кишечнике, но активирует перистальтику кишечника, ферменты пищеварительного тракта, усвоение питательных веществ

 ПОЛИСАХАРИДЫ (гликаны), полимерные углеводы, молекулы к-рых построены из моносахаридных остатков, соединенных гликозидными связями. П. в природе составляют главную массу орг. в-ва, находящегося в биосфере Земли. Они выполняют в живых организмах три важнейших типа биол. ф-ций, выступая в роли энергетич. резерва, структурных компонентов клеток и тканей или же защитных в-в. Хорошо известными резервными П. являются крахмал , гликоген ,фруктаны , галактоманнаны и нек-рые р-глюканы. Эти П. способны быстро гидролизоваться имеющимися в клетках ферментами, и их содержание сильно зависит от условий существования и стадии развития организма.

Характеристика  важнейших представителей: Крахмал не является химически индуцированным веществом.Связь 1:4. Продукт фотосинтеза, откладывается в листьях, плодах, зернах и клубнях растений. Входит в состав многих пищевых продуктов: муки, хлеба картофеля и круп. Строение α,В- глюкопираноза, амилоза. Гликоген животный крахмал, синтезируется организмом животных и человека, откладывается во всех тканях. Гликоген(ветвистый полимер). Целлюлоза или клетчатка- полисахарид растительного происхождения. 1:4 связь. Гемицеллюлоза обнаружена в соломе, древисине, семенах, отрубях, кукурузных початках и орехах.(маннаны, галактаны и пентозаны).

 Циклические нуклеотиды, нуклеотиды, в молекулах которых остаток фосфорной кислоты, связываясь с углеродными атомами рибозы в 5" и 3" положениях, образует кольцо; универсальные регуляторы биохимических процессов в живых клетках.  
 
 
 
Циклический 3",5"-аденозинмонофосфат (цАМФ). В тканях животных и человека цАМФ служит посредником в осуществлении многообразных функций различных гормонов и др. биологически активных соединений (некоторых медиаторов, токсинов, лактинов). У бактерий при недостатке в среде легкоусвояемых соединений, например глюкозы, увеличивается содержание цАМФ в клетке, что приводит к биосинтезу адаптивных (индуцируемых) ферментов, необходимых для усвоения др. источников питания. 
 
 Характерными  физическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, ограниченная способность к диффузии, способность к значительному набуханию, оптическая активность, подвижность в электрическом поле. Белки обладают большой гидрофильностью, чем обусловлено высокое онкотическое давление белков. Растворы белков имеют низкое осмотическое давление. Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков - мономеров. Соответственно молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 - 1 000 000. гемоглобин - молекулярная масса  64 500 (574 аминокислотных остатка). Денатурация белков — нарушение общего плана строения белковой молекулы, приводящее к потере характерных для нее свойств под влиянием различных физических и химических факторов. Внешне денатурация проявляется потерей растворимости, повышением вязкости, резким снижением биологической активности белка. Ренатурация белка (обратный процесс с полным восстановлением структуры и функции молекулы белка) возможна при непродолжительном действии денатурирующеего агента. Изоэлектрическая и изоионная точки белков Значение pH раствора, при котором суммарный заряд белковых молекул равен нулю, — это изоэлектрическая точка белка (pI). Она определяется аминокислотным составом белка. Изоионный раствор белка — раствор, содержащий только ионизированные остатки аминокислот и ионы, образующиеся при диссоциации воды. Изоионной точкой белка называется значение pH изоионного раствора этого белка.а 4аРастворимость белков в воде зависит от свойств белков: формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ(некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде.) С другой стороны, увеличение концентрации нейтральных солей может способствовать вьшадению определённых белков в осадок. Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, также снижают растворимость белков.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
5.Первичные, заменимые и незаменимые белковые аминокислоты		  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
6.Классификация  и номенклатура  ферментов. 		 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
7. Структура, свойства  и распространение в природе основных представителей моносахаров. 		 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8. Механизм ферментативного  катализа
Первичные аминокислоты легко синтезируются из органической кислоты и аммиака. Всего 3. Аланин, аспарагиновая к., и глутаминовая к.незаменимые аминокислоты- синтезируемые в организме. незаменимые аминокислоты, которые в организме не синтезируются. Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н;

 Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. 

   Название фермента формируется из следующих частей: 1.      название субстрата с которым он взаимодействует 2.      характер катализируемой реакции 3.      наименование класса ферментов (но это необязательно) 4.      суффикс -аза- пируват - декарбоксил - аза,  сукцинат - дегидроген – аза .классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов  1. Оксидоредуктазы.  окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В2ФАД, В5.HSCoA Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода. (лактатдегидрогеназа) 2.  Трансферазы - переносит функциональныетгруппы от одно в-ва к другому     Аминотрансферазы (АлАТ) - перенос аминогрупп  коферментом являнтся В6 : пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат 3.  Гидролазы - реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части) липаза.4.  Лиазы - реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде В1и В6. Лиазы связи С-С. декарбоксилазы. С-О.гидратазы-дегидратазы енолаза.   С-N.   С-S.   5.Изомеразы – внутримолекулярный перенос функциональных групп одного атома углерода к другому
  1. Лигазы  реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза".
 Химические  свойства моносахаридов обусловлены наличием в молекуле функциональных групп трех видов (карбонила, спиртовых гидроксилов и полуацетального гидроксила).

В зависимости  от природы действующего фермента различают  реакции следующих видов:

а) спиртовое  брожение C6H12O6   2C2H5OH + 2CO2 
этанол
б) молочно-кислое брожение C6H12O6   2CH3-CH(OH)-COOH  
молочная кислота
в) масляно-кислое брожение C6H12O6   C3H7COOH + 2CO2 + 2H2O 
масляная кислота
г) лимонно-кислое брожение C6H12O6 + O2   
 HOOC-CH2-C(OH)(COOH)-CH2-COOH + 2H2O 
лимонная кислота
д) ацетон-бутанольное  брожение 2C6H12O6   С4H9OH + СH3-СO-CH3 + 5CO2 + 4H2 
бутанолацетон

 

В живом  организме в процессе метаболизма  глюкоза окисляется с выделением большого количества энергии:

C6H12O6 + 6O2   6CO2 + 6H2O + 2920 кДж 

Моносахара  подразделяюся на:1.Триозы альдотриоза (глицериновый альдегид)и кетотриоза(диоксиацетон). Диоксиацетон СН2ОН—СО—СН2ОН.

2. Тетрозы  (D- эритроза)СН2ОН – НСОН- НСОН – СО-Н

3. пентозы (D-рибоза, D- дезоксирибоза, L-араминоза, D-ксилоза)

4. гексозы (D-глюкоза, маноза, галактоза, фруктоза)

5. Гептозы(седагептулоза-промежуточный продукт фотосинтеза).

 Различают три  стадии в механизме ферментативного катализа:

1. Образование  фермент-субстратного комплекса;

2. Образование  комплекса «фермент-продукт реакции»;

3. Отщепление  продуктов реакции от фермента.

В простейшем случае ур-ние  р-ции с участием фермента имеет вид:

 

где E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратный  комплекс, P- продукт  р-ции.

Превращение субстрата в продукт  происходит в комплексе  Михаэлиса. Часто  субстрат образует ковалентные  связи с функц. группами активного  центра, в т. ч. и  с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодаря наличию имидазольных групп остатков гистидина и карбоксильных групп дикарбоно-вых аминокислот.

 
9. Специфичность действия  ферментов. 		 
10.Строение  ферментов. Общие  и специфические  свойства ферментов. 		 
11. Амиды аминокислот,  их физиологическое  значение. 		 
12. Нейтральные жиры  и жирные кислоты.
Различают два главных вида специфичности  ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия.

Субстратная специфичность, это способность фермента катализировать превращения только одного определенного  субстрата или же группы сходных  по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка  активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности:

1. Абсолютная  субстратная специфичность - это  способность фермента катализировать  превращение только одного, строго  определенного субстрата;

2. Относительная  субстратная специфичность - способность  фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов;

3. Стереоспецифичность  - способность фермента катализировать  превращения определенных стереоизомеров.

Например, фермент  оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду. Таким образом, этот фермент обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

Специфичность действия – это способность фермента ускорять только определенную реакцию. Ферменты могут действовать на один и тот же субстрат, но каждый ускоряет только одну определенную реакцию с ним. Это можно проследить на примеремультиферментного комплекса, например, пируватдегидрогеназного. В этот комплекс входят ферменты, которые действуют на ПВК. Основными являются три фермента – 1) пируватдегидрогеназа (ускоряет дегидрирование ПВК, или ее окисление); 2) пируватдекарбоксилаза (ускоряет декарбоксилирование ПВК); 3) ацетилтрансфераза (присоединяет КоА). Реакция называется окислительным декарбоксилированием ПВК. Продуктом этой реакции является активная уксусная кислота (АУК) – суммарную реакцию знать см. учебник по алфавитному каталогу на «Декарбоксилирование пирувата, окислительное». Специфичность действия ферментов обуславливает каталитический участок АЦ, или кофермент в двухкомпонентных ферментах.

 Ферменты –  это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это  биологические катализаторы. Ферменты по химической природе – этот белки. В отличие от белков у ферментов  имеется активный центр (АЦ). В АЦ различают субстратный  и каталитический участки. Субстратный – это «руки» фермента. Он обуславливает субстратную специфичность фермента, т.е. сродство фермента к субстрату. Субстрат -  это вещество, на которое действует фермент. Второй участок в АЦ – каталитический. Он обуславливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции

Ферменты остаются неизмененными после реакции, т.е. освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата. . Специфичностью фермента называют его способность катализировать превращение одного субстрата либо нескольких химически схожих субстратов. Различают абсолютную, групповую и относительную специфичность ферментов. В случае групповой специфичности фермент работает с группой веществ. Эти вещества имеют сходное химическое строение и строго определенную, одинаковую структуру одного из компонентов. Например, карбоксипептидаза отщепляет любые аминокислоты, но строго с С-конца полипептида. Групповая специфичность встречается значительно чаще абсолютной. 

 АМИДЫ – производные органических кислот, в которых гидроксильная группа (ОН) замещена аминогруппой (NH2). Играют в организме важную роль в процессах обмена веществ, в частности в биосинтезе белков, процессах обезвреживания аммиака и т. д. Наибольшее значение имеют А. органических кислот.  Простейшими А. карбоновых кислот являются формамид (А. муравьиной к-ты)-HCO-NH2, ацетамид (А. уксусной к-ты)-CH3-CO-NH2. Для живых организмов наибольшее значение имеют мочевина(см.), фосфорный ангидрид карбаминовой к-ты (полуамида угольной к-ты), или карбамоилфосфат, глутамин (см.), аспарагин (см.), глицинамид, А. никотиновой к-ты – витамин РР (см. Никотиновая кислота) и др.

Аспарагин и глутамин входят в число 20 аминокислот, являющихся обычными структурными компонентами белков (см.).

Синтез А. (амидирование кислот) в организмах происходит с затратой энергии высокоэргической связи АТФ.

 Нейтральные жиры (триглицериды) представляют собой соединения высокомолекулярных жирных кислот и трехатомного спирта глицерина.

В цитоплазме клеток триглицериды откладываются в виде жировых капель.

Избыток жира может  вызывать жировую дистрофию. Главный  признак появления жировой дистрофии  — увеличение и уплотнение печени за счет накопления жира в гепатоцитах (клетках печени).

Жирными кислотами называются карбоновые кислоты с углеводородной цепью не менее 4 атомов углерода. Они присутствуют в организмах всех видов в виде сложных эфиров (например, с глицерином и холестерином) и служат структурными элементами жиров и мембранных липидов. Свободные жирные кислоты (сокращенно СЖК) присутствуют в организме в небольших количествах, например в крови.

Многие жирные кислоты имеют одну или несколько двойных связей. К наиболее распространенным ненасыщенным кислотам относятся олеиновая и линолевая. Из двух возможных цис- и транс-конфигурации двойной связи в природных липидах присутствует лишь цис-форма. Разветвленные жирные кислоты встречаются только в бактериях. Для обозначения жирных кислот иногда применяют сокращенные названия, где первая цифра означает число углеродных атомов, вторая цифра указывает число двойных связей, а последующие — положение этих связей. Как обычно, нумерация атомов углерода начинается с наиболее окисленной группы (карбоксигруппа = С-1). Для этих целей используются также буквы греческого алфавита (α = С-2, β = С-3, ω = последний С-атом).

К незаменимым жирным кислотам относятся те из них, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. Речь идет о сильно ненасыщенных кислотах, в частности арахидоновой, линолевой и линоленовой . Арахидоновая кислота является предшественником эйкозаноидов (простагландинов и лейкотриенов) и поэтому обязательно должна присутствовать в пищевом рационе. Линолевая и линоленовая кислоты, имеющие более короткую углеродную цепь, могут превращаться в арахидоновую за счет наращивания цепи, и, следовательно, являются ее заменителями. 

13. Витамины и их  биологическая роль 14. Аминокислоты, их  физические и химические  свойства. Классификация. 15. Способы связи  аминокислот в  белки. 16. Классификация белков, характеристика, представители
Витамины — группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы. Витамины содержатся в пище в очень малых количествах, и поэтому относятся к микронутриентам (вещества, которые требуются организму для нормальной жизнедеятельности).

Витамины участвуют  во множестве биохимических реакций, выполняя каталитическую функцию в составе активных центров большого количества разнообразных ферментов либо выступая информационными регуляторными  посредниками, выполняя сигнальные функции экзогенных прогормонов и гормонов.

Они не являются для организма поставщиком энергии  и не имеют существенного пластического  значения. Однако витаминам отводится важнейшая роль в обмене веществ. Большинство витаминов не синтезируются в организме человека. Поэтому они должны регулярно и в достаточном количестве поступать в организм с пищей или в виде витаминно-минеральных комплексов и пищевых добавок.

Витамины  группы В. Рибофлавин действует как посредник при переносе электронов в различных окислительно-востановительных реакциях.

Аскарбиновая кислота 

Витамин РР 

Аминокислоты, входящие в состав белков. Общая характеристика и классификация. Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и амино-группы -NH2.Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала заменены аминогруппами. Простейший представитель аминоуксусная кислота H2N-CH2-COOH (глицин)  Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав животных и растительный белков. Так, множество «небелковых» АК содержится в пептидных антибиотиках или являются промежуточными продуктами обмена белков. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам. 1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокисло-ты подразделяют на 2. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. 3. По источнику получения: природные и синтетические 4. По способности синтезироваться в человеческом организме природные аминокислоты классифицируют на: заменимые, полу- и незаменимые –,(синтезируются только растениями). Незаменимые АК поступают в человеческий организм только с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан. Полузаменимыми являются: аргинин, гистидин и тирозин.  5. По pH среды аминокислоты могут быть: нейтральные (моноамино монокарбоно-вые), кислые (моноаминодикарбоновые) и основные (диаминомонокарбоновые кислоты),

Физические  свойства аминокислот:

1. Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты, затем гидрофиль-ные, хуже – гидрофобные).

2. Имеют высокую  точку плавления (обусловлено тем, что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов).

3. Обладают оптической активностью, которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода (за исключением гли). В связи с этим аминокислоты:

- существуют  в виде L- и D-стереоизомеров, но  в состав белков высших животных  входят в основном аминокислоты  L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количества асимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2n, где n – кол-во асимметрических атомов С;

- способны вращать  плоскость поляризованного света  вправо или влево; величина  удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30о. 

4. Амфотерные свойства (– больше 7, для дикарбоновых меньше 7. аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой.  Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых

Химические  свойства. Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H2N–CH2–COOH + HCl       [H3N+–CH2–COOH] Cl–

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

а) соли

H2N–CH2–COOH + NaOH       H2N–CH2–COO– Na+ + H2O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной  групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и  принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое  значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп  ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт  для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Заметим, что  в искусственных условиях (вне  организма) 2 различных аминокислоты могут образовать 4 изомерных дипептида (попробуйте представить их формулы).

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул  аминокислот, образующие пептидную  цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH - пептидной связью.

Важнейшие природные  полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислоты. 

 Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичным уровнем организации белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка. Связи: пептидная и дисульфидные мостики между относительно близко расположенными остатками цистеинов. Это ковалентные взаимодействия, которые разрушаются только под действием протеолитических ферментов (пепсин, трипсин и т.д.). Образование пептидной связи. Если карбоксильная группа одной АК ацилирует аминогруппу другой АК, от образуется амидная связь, которую называют пептидной. Т. о. пептиды – это соединения, образованные из остатков альфа-АК, соединенных между собой пептидной связью. Данная связь достаточно стабильна и разрыв ее происходит лишь при участии катализаторов – специфических ферментов. Посредством такой связи АК объединяются в достаточно длинные цепочки, которые носят название полипептидных. Каждая такая цепь содержит на одном конце АК со свободной аминогруппой – это N-концевой остаток, и на другом с карбоксильной группой – С-концевой остаток. ВТОРИЧНУЮ структуру - белковая цепь закручена в спираль под действием водородных связей; ТРЕТИЧНУЮ структуру - спираль сворачивается в клубок под действием гидрофобных-гидрофильных взаимодействий (процесс происходит в водном растворе), возникающих дисульфидных связей боковых радикалов между собой (возникают глобулярная структура) белка, а само образование получило название глобулы); ЧЕТВЕРТИЧНАЯ структура белка - возникает при взаимодействии нескольких глобул (например, молекула гемоглобина). Вторичная, третичная и четвертичная структуры белка зависят от первичной. Чем крупнее белковая молекула, чем выше ее организация, тем слабее связи (химические), тем легче разрушается молекула белка. Но если не разрушена первичная структура белка, то есть возможность восстановления структуры белка. Совокупность всех структур называют конформацией белка. 
  1. По  растворимости:  водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр. По конформационной структуре: фибриллярные, глобулярные.
По  химическому строению: протеины – состоят только из аминокислот, протеиды – помимо АК имеют в составе небелковую часть (углеводы, липиды, металлы, нуклеиновые кислоты) функции.  КАТАЛИТИЧЕСКАЯ, или ферментативная; эта функция уникальна, так как многие процессы в клетке носят ферментативный характер. Эта функция несвойственна другим биополимерам. ТРАНСПОРТНАЯ - гемоглобин - транспорт кислорода. ЗАЩИТНАЯ - образование антител, свертывание белка крови при образовании фибрина. СОКРАТИТЕЛЬНАЯ - сократительные белки в мышечной ткани. СТРУКТУРНАЯ - белки обязательные компоненты всех клеточных мембран. ГОРМОНАЛЬНАЯ - наряду с нервной системой гормоны-белки управляют работой различных органов и организма в целом.ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ - белки наряду с липидами и углеводами являются источниками энергии в клетке.
 
17. Полисахариды первого  порядка, свойства  и распространение. 		 
18. Строение и функции  отдельных коферментных  и простетических  групп. 		 
19.Типы  ферментативных реакций. 		 
20.Множественные  формы ферментов  и изоферменты
Основные  представители: α, D – глюкопираноза -2-β- фруктофуразид.—Сахароза  (тростниковый сахар, свекличный сахар)не обладает восстанавливающими свойствам, связь 1:2.

Гидролиз сахарозы приводит к образованию смеси, которую называют инвертированным сахаром.

Мальтоза  (солодовый сахар) из 2х молекул α- глюкозы(1,4α- глюкозид-глюкоза) обладает восстанавливающими свойствами.

Лактоза(молочный сахар)(1,4β-галактозидоглюкоза) содержится в молоке. Лактоза состоит из β-галактозы и α-глюкозы.обладает восстанавливающими свойствами.

Целобиозаявляется основной строительной единицей клетчатки.в свободном виде встречается в соке некоторых деревьев. Состоит из 2х β-глюкоз, обладает восстанавливающими свойствами.

 Коферменты (синоним коэнзимы) — органические соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия многих ферментов. Простетическая группа – небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка; кофермент, который прочно связан с апоферментом (обычно ковалентными связями) и во время реакции постоянно находится в активном центре фермента. 1. Тип "пинг-понг" – фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него какие либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы. Примером являются реакции переноса аминогрупп от аминокислот на кетокислоты - трансаминирование.

Ферментативная  реакция по типу "пинг-понг"

2. Тип последовательных реакций – к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя "тройной комплекс", после чего осуществляется катализ. Продукты реакции также последовательно отщепляются от фермента.

Ферментативная  реакция по типу "последовательных реакций"

3. Тип случайных взаимодействий – субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно, и после катализа так же отщепляются.

 Множественные формы ферментов можно разделить  на две категории:

1. Изоферменты

2. Собственно  множественные формы (истинные)

Изоферменты — множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции (активности), электрофоретической подвижности или регуляторным свойствам.

Виды изоферментов:

Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах.

Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).

Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4 субъединицы 2 типов).

Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена.

Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно  множественные формы (истинные) — это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации, становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне. 

21. Классификация и  номенклатура липидов. 22.Основные  редставители фосфолипидов,ликолипидов, стероидов. 23.Строение  нуклеиновых кислот и их биологическая роль. 24.Строение  мембран и роль  липидов, белков  и углеводосодержащих  соединений в их  организации.
  Наибольшее распространение получила классификация, основанная на структурных особенностях липидов.

A. Простые липиды: Молекула простых липидов не содержит атомов азота, фосфора, серы. К ним относят производные) одноатомных (высших с 14—22 атомами углерода) карбоновых кислот и одно- и многоатомных спиртов (в первую очередь трех атомного спирта — глицерина). Наиболее важными и распространенными представителями простых липидов являются ацил глицерины. Широко распространены воски.

Ацилглицерины (глицериды) — сложные эфиры глицерина и высокомолекулярных карбоновых кислот. Они составляют основную массу липидов (иногда до 95—96 %) и именно их называли маслами и жирами.

Восками называют сложные эфиры высокомолекулярных одноосновных карбоновых кислот и одноосновных высокомолекулярных (с 18-30 атомами углерода) спиртов, входящие в состав липидов:

Они широко распространены в природе, покрывая тонкислоем листья, стебли, плоды растений, предохраняя их от смачивания водой, высыхания, действия микроорганизмов. Содержание их в зерне и плодах невелико.

Б. Сложные липиды: сложные эфиры жирных кислот со спиртами, дополнительно содержащие и другие группы. Наиболее важная и распространенна группа сложных липидов — фосфолипиды. Молекула их построена из остатков спиртов, высокомолекулярных жирных кисло фосфорной кислоты, азотистых оснований (чаще всего холин и этаноламина, аминокислот и некоторых других соединений.

Фосфолипиды - обязательный компонент клеток.

Вместе  с белками и углеводами фосфолипиды  участвуют в построении мембран (перегородок) клеток и субклеточных структур (органелл), выполняя роль несущих конструкций мембран.

Фосфолипиды, выделенные в качестве побочных продуктов  при получении масел, — хорошие  эмульгаторы. Они применяются в  хлебопекарной и кондитерской промышленностях, при производстве маргариновой продукции.

1. Фосфолипиды: липиды, содержащие, помимо жирных кислот и спирта, остаток фосфорной кислоты. В их состав часто входят азотистые основания и другие компоненты:

а) глицерофосфолипиды (в роли спирта выступает глицерол);

б) сфинголипиды (в роли спирта – сфингозин) - являются производными аминоспирта сфингозина и содержат в своем составе Ж кислоту (сфинголипид). 

2. Гликолипиды (гликосфинголипиды) - не содержат фосфорной кислоты, но содержат углеводы. К ним относятся: цереброзиды и ганглиозиды (муколипиды). Содержатся в мембранах клеток нервной ткани.

3. Стероиды - производные циклопентанпергидрофенантрена, метилированного в 10-м и 13-ом положениях.

4. Другие сложные липиды: сульфолипиды, аминолипиды. К этому классу можно отнести и липопротеины.

B. Предшественники и производные липидов: жирные кислоты, глице-рол, стеролы и прочие спирты (помимо  глицерола и стеролов),альдегиды жирных жислот, углеводороды, жирорастворимые витамины и гормоны.

 Фосфолипиды: липиды, содержащие, помимо жирных кислот и спирта, остаток фосфорной кислоты. В их состав часто входят азотистые основания и другие компоненты:

а) глицерофосфолипиды (в роли спирта выступает глицерол);

б) сфинголипиды (в роли спирта – сфингозин) - являются производными аминоспирта сфингозина и содержат в своем составе Ж кислоту (сфинголипид).

Гликолипиды (гликосфинголипиды) - не содержат фосфорной кислоты, но содержат углеводы. К ним относятся:  цереброзиды и ганглиозиды (муколипиды). Содержатся в мембранах клеток нервной ткани.

Стероиды - производные циклопентанпергидрофенантрена, метилированного в 10-м и 13-ом положениях. Их подразделяют на:

1.      стерины,

2.      стериды - эфиры холестерина,

3.      желчные кислоты,

4.      половые гормоны,

5.      кортикостероиды.

Холестерин по химической природе - стероид. Он является  предшественником гормонов: прогестерона, эстрадиола и тестостерона

1.холестирин

Желчные кислоты — производные холановой кислоты С23Н39СООН, отличающиеся тем, что к её кольцевой структуре присоединены гидроксильные группы.

Холевая кислота

 Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные органические соединения, биополимеры (полинуклеотиды), образованные остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.

Полимерные формы  нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются  через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).

Мономерные формы также встречаются в клетках и играют важную роль в процессах передачи сигналов или запасании энергии. Наиболее известный мономер РНК — АТФ, аденозинтрифосфорная кислота, важнейший аккумулятор энергии в клетке.

Молекула нуклеотида состоит из трех частей — пятиуглеродного сахара, азотистого основания и фосфорной кислоты.

Биологическая роль нуклеиновых кислот. Особенности их химического строения обеспечивают возможность хранения, переноса в цитоплазму и передачи по наследству дочерним клеткам информации о структуре белковых молекул, которые синтезируются в каждой клетке Стабильность структуры нуклеиновых кислот – важнейшее условие нормальной жизнедеятельности клеток и организма в целом.

 Кле́точная мембра́на отделяет содержимое любой клетки от внешней среды, обеспечивая ее целостность; регулируют обмен между клеткой и средой; внутриклеточные затруднён.мембраны разделяют клетку на специализированные замкнутые отсеки —компартменты или органеллы, в которых поддерживаются определенные условия внутриклеточной среды. Мембраны состоят из липидов трёх классов: фосфолипиды, гликолипиды и холестерол.Фосфолипиды и гликолипиды (липиды с присоединёнными к ним углеводами) состоят из двух длинных гидрофобных углеводородных «хвостов», которые связаны с заряженной гидрофильной «головой». Холестерол придаёт мембране жёсткость, занимая свободное пространство между гидрофобными хвостами липидов и не позволяя им изгибаться. Поэтому мембраны с малым содержанием холестерола более гибкие, а с большим — более жёсткие и хрупкие. Также холестерол служит «стопором», препятствующим перемещению полярных молекул из клетки и в клетку. Важную часть мембраны составляют различные белки: интегральные (пронизывающие мембрану насквозь), полуинтегральные (погруженные одним концом во внешний или внутренний липидный слой), поверхностные (расположенные на внешней или прилегающие к внутренней сторонам мембраны). Некоторые белки являются точками контакта клеточной мембраны с цитоскелетомвнутри клетки, и клеточной стенкой (если она есть) снаружи. Некоторые из интегральных белков выполняют функцию ионных каналов, различных транспортеров и рецепторов функции биологических мембран барьерная — обеспечивает регулируемый, избирательный, пассивный и активный обмен веществ с окружающей средой. транспортная — через мембрану происходит транспорт веществ в клетку и из клетки обеспечивает: доставку питательных веществ, удаление конечных продуктов обмена, секрецию различных веществ, создание ионных градиентов, поддержание в клетке соответствующего pH и ионной концентрации, которые нужны для работы клеточных ферментов. матричная — обеспечивает определенное взаиморасположение и ориентацию мембранных белков, их оптимальное взаимодействие; механическая — обеспечивает автономность клетки, ее внутриклеточных структур, также соединение с другими клетками (в тканях). энергетическая —  ферментативная — мембранные белки нередко являются ферментами
27. Спиртовое брожение
.Процессы анаэробного распада глюкозы, вызываемые различными микроорганизмами, известны под названием брожений. Наиболее распространенными видами брожений являются:

1. Спиртовое  брожение. Его суммарное уравнение:

С6Н120        ® 2 С2Н5ОН+2 СО2

Глюкоза          Этиловый

                         спирт

2. Молочнокислое  брожение идет по уравнению:

СбН12Об    ® 2 СН3СНОН—СООН

3. Маслянокислое  брожение:

СбН120б   —® СН3—СН2—СН2—СООН+2СО2+2Н2 Масляная кислота

   
 

 
 
32. Отдельные реакции  цикла трикарбоновых  кислот.  
Цикл  трикарбоновых кислот впервые был открыт английским биохимиком Г. Кребсом. Он первым постулировал значение данного цикла для полного сгорания пирувата, главным источником которого является гликолитическое превращение углеводов. цикл Кребса – общий конечный путь окисления ацетильных групп (в виде ацетил-КоА), в которые превращается в процессе катаболизма большая часть органических молекул, играющих роль «клеточного топлива»: углеводов, жирных кислот и аминокислот. Образовавшийся в результате окислительного декарбоксилирования пирувата в митохондриях ацетил-КоА вступает в цикл Кребса. Данный цикл происходит в матриксе митохондрий и состоит из восьми последовательных реакций (рис. 10.9). Начинается цикл с присоединения ацетил-КоА к оксалоацетату и образования лимонной кислоты (цитрата). Затем лимонная кислота (шестиуглеродное соединение) путем ряда дегидрирований (отнятие водорода) и двух декарбоксилирований (отщепление СО2) теряет два углеродных атома и снова в цикле Кребса превращается в оксалоацетат (четырехуглеродное соединение), т.е. в результате полного оборота цикла одна молекула ацетил-КоА сгорает до СО2 и Н2О, а молекула окса-лоацетата регенерируется. Рассмотрим все восемь последовательных реакций (этапов) цикла Кребса.

Рис. 10.9. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса).   Первая реакция катализируется ферментом цит-рат-синтазой, при этом ацетильная группа ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом, в результате чего образуется лимонная кислота: 

В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с образованием цис-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную кислоту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые реакции гидратации–дегидратации фермент аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в молекуле цитрата: 

 

Схема гликолиза. В одинарных рамках-субстраты  гликолиза, АТФ -аденозинтрифосфат, АДФ-аденозиндифосфат, НАДН и НАД-соотв. восстановленная и окисленная формы никотинамидадениндинуклеотида, Р-остаток фосфорной к-ты, ~ -высокоэргич. связь. В условиях недостаточности кислорода гликолиз-единств. процесс, поставляющий энергию для осуществления физиол. ф-ций организма. В аэробных условиях гликолиз-первая стадия окислит. превращения углеводов: в присут. О2 пировиноградная к-та может подвергаться дальше окислит. декарбоксилированию, а образующаяся уксусная к-та в виде СН3С(О)КоА (КоА-остаток кофермента А) полностью окисляться до СО2 и воды в цикле трикарбоновых к-т. Интенсивный гликолиз происходит в скелетных мышцах, где он поставляет энергию для мышечных сокращений, а также в печени, сердце, мозге животных и человека. В клетках осуществляется тонкая регуляция окислит. и анаэробного обмена. Подавление гликолиза дыханием в присут. О2 (эффект П а с т е р а) обеспечивает клетке Наиб. экономный механизм образования богатых энергией соединений. В тканях, где такой эффект отсутствует (напр., в эмбриональных и опухолевых), гликолиз протекает очень активно. В нек-рых тканях с интенсивным гликолизом наблюдается подавление тканевого дыхания (эффект Крабтри).

Гликолиз-простейшая форма биол. механизма аккумулирования энергии углеводов в АТФ. Считают, что он возник в период, когда в атмосфере Земли не было О2. При энергетически более выгодном аэробном окислении из одной молекулы глюкозы образуется 38 молекул АТФ.


 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
45. Пуриновые основания.  Биосинтез пуриновых  нуклеотидов 46. Пиримидиновые основания.  Биосинтез пиримидиновых  нуклеотидов
Биосинтез пуриновых нуклеотидов начинается с рибозо-5-фосфата, на котором последовательно, в несколько этапов строится пуриновое  ядро:

 

 Пиримидиновые нуклеотиды синтезируются из аспаратата и рибозофосфата. В этом случае сначала  образуется шестичленное кольцо, а  затем к нему присоединяется рибозофосфат:

  Пиримидиновые нуклеотиды синтезируются из аспаратата и рибозофосфата. В этом случае сначала  образуется шестичленное кольцо, а  затем к нему присоединяется рибозофосфат:



Информация о работе Шпаргалка по "Биохимии"