Физиология и биохимия растений. Ферменты

В настоящее время все больше выпускается химических средств  защиты растений как ферментативные ингибиторы.

Инактивацию какого-либо ключевого Ф. называют биохимическим повреждением.

Регуляция активности ферментов в клетке

Регуляция ферментативной активности идет 2 путями:

за счет образования новых белковых молекул;

за счет активации или ингибирования  уже имеющихся в клетке Ф.

1-й путь – «грубая надстройка».  В этом случае могут синтезироваться  белки для борьбы с инфекцией,  белки теплового шока, изменяется  соотношение изоферментов.

2-ой путь осуществляется с  помощью конкурентного ингибирования,  а также с помощью аллостерической регуляции по типу обратной связи.

Сущность аллостерической регуляции в том, что Ф. работают не в одиночку, а образуют мультиферментные системы, работающих по принципу конвейера. В таких системах конечный продукт 1-ой ферментативной реакции является исходным субстратом для другого Ф. и т.д. Обычно скорость ферментативной реакции  поддерживается на определенном уровне концентрацией конечного продукта.

Обычно у саморегулируемых мультиферментных систем первый фермент называют аллостерическим (Ф_а), а конечный продукт (Д) – отрицательным эффектором. Д соединяется с аллостерическим центром Ф_а и нарушается структура активного (каталитического) центра. Фермент теряет свою активность.

аллостерический центр.

Каталитический центр.

Т.о., все клетки таковы, каковы они  есть, благодаря их химизму, химизм клеток определяется Ф.,  которые осуществляют пространственную и химическую разобщенность б/х реакций. Природа Ф. определяется цитаплазматической РНК, а ее специфичность – ДНК.

КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Открыто более 2500 ферментов. В основу их классификации положена химическая реакция, катализируемая ферментом. Все ферменты подразделяют на шесть классов:

Оксидоредуктазы катализируют ОВР.

Трансферазы катализируют реакции  переноса групп.

гидролазы катализируют реакции гидролиза.

Лиазы катализируют отщепление от субстратов отдельных групп к двойным  связям.

Изомеразы катализируют реакции изомеризации.

Лигазы (синтетазы) катализируют реакции  синтеза с участием АТФ.

Каждый фермент имеет шифр, состоящий  из четырех чисел, разделенных точами. Первая цифра – класс; вторая – подкласс; третья – еще более мелкая группа; четвертая – порядковый номер фермента в данном классе. Например, фермент фруктофуранозидаза имеет шифр 3.2.1.26: класс гидролазы; подкласс гидролазы гликозильных соединений.

Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции.

В окислительно-восстановительной  реакции окисление веществ может  идти путем присоединения кислорода  или отщепления водорода.

В биологических системах окисление  веществ идет преимущественно путем дегидрирования, т.е. отнятия водорода от окисляемых веществ. Такие ферменты называют дегидрогеназами.

АН₂ + ^{дегидрогеназа} А + ВН₂

В зависимости от способности окислительно-восстановительной  реакции ферментов передавать отщепляемый  водород на кислород воздуха различают: аэробные дегидрогеназы (или оксидазы) переносят Н₂ и О₂ воздуха; анаэробные дегидрогеназы – не переносить Н₂ и О₂ воздуха, а передают отщепляемый водород другим ферментам или переносчикам водорода.

Ферменты, осуществляющие окисление с участием кислорода, называют оксидазами.

Представители:

Аэробные дегидрогеназы 

Альдегидоксидаза (содержит ФАД). Участвует в окислении альдегидов в уксусную кислоту:

Аскорбинатоксидаза (содержит в составе медь). Катализирует окисление аскорбиновой кислоты:

Анаэробные дегидрогеназы.

Это двухкомпонентные ферменты, коферментом  которых являются НАД⁺; НАДФ⁺; ФАД (реже).

Представители:

Алькогольдегидрогеназа. Катализирует превращение этилового спирта в уксусный альдегид:

Малатдегидрогеназа. Катализирует превращение яблочной кислоты в щавелевоуксусную:

Сукцинатдегидрогеназа. Катализирует окисление янтарной кислоты до фумаровой:

Другие представители ферментов  класса оксидоредуктазы.

Каталаза.

Цитохромы. Являются переносчиками электронов:

Цитохромоксидаза – сложный фермент, содержащий цитохром а₃ и атомы меди, связанные со специфическим белком.

Передают электроны непосредственно  на кислород воздуха.

2. Трансферазы.

Катализируют перенос отдельных  радикалов, частей молекул и даже целых молекул с одних соединений на другие 8 подклассов.

Представители:

Аминотрансферазы – катализируют межмолекулярный перенос аминогрупп между аминокислотами и кетокислотами в процессе реакции переаминирования по схеме:

Фосфотрансферазы, или киназы – способствуют переносу остатков фосфорной кислоты, донором которых чаще всего является АТФ.

Гидролазы. Катализируют гидролиз, а иногда и синтез сложных соединений с участием воды.

Представители:

Липазы –катализируют расщепление жиров

α- и β-амилазы – катализируют расщепление крахмала:

β-фруктофуранозидаза – катализируют распад сахарозы:

Протеазы – катализируют расщепление пептидных связей –СО-NH- в белках или пептидах: .

Уреаза – катализирует расщепление мочевины:

Лиазы. Катализируют отщепление от субстратов тех или иных групп без какого-либо участия воды или фосфорной кислоты. В результате образуются двойные связи.

Представители:

Пируватдекарбоксилаза. Катализирует отщепление СО₂ от пировиноградной кислоты:

 

Карбоангидраза. Катализирует отщепление воды от угольной кислоты:

Изомеразы. Катализирует превращение органических соединений в их изомкразы.

Представители:

Триозофосфатизомераза. Ускоряет превращение фосфоглицеринового альдегида (ФГА) в фосфодиоксиацетон (ФДОА).

Глюкозофосфатизомераза. Катализирует превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат

Лигазы, или синтетазы. Катализируют синтез сложных органических соединений из простых с затратой энергии (АТФ).

Представители:

Глутаминсинтетаза. Катализирует биосинтез  глутамина