Азотсодержащие органические биомолекулы

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 25 Февраля 2014 в 19:11, контрольная работа

Краткое описание

3. Классификация α-аминокислот, входящих в состав белков. Особенности строения α-аминокислот. Заменимые и незаменимые α- аминокислоты. Привести структурные формулы.
20. Какие ферменты относятся к оксидоредуктазам? Их участие в обменных процессах в организме. Роль коферментов НАД+ и НАДФ+.
27. Строение, свойства и функции сложных липидов (фосфатиды, гликолипиды).
44. Витамин В6 и его биологическое значение.

Вложенные файлы: 1 файл

биохимия.doc

— 704.50 Кб (Скачать файл)

Вариант 01.

Задания: 3, 20, 27, 44, 66, 72, 77, 88.

 

Тема:  Азотсодержащие органические биомолекулы

3. Классификация α-аминокислот, входящих в состав белков. Особенности строения α-аминокислот. Заменимые и незаменимые α- аминокислоты. Привести структурные формулы.

Ответ:

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

 

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Ароматические R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот: оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин.

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин.

Незаменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые наш организм не может самостоятельно вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин.

Таблица заменимых / незаменимых аминокислот

Тема: Ферменты.

20. Какие ферменты относятся к оксидоредуктазам? Их участие в обменных процессах в организме. Роль коферментов НАД+ и НАДФ+.

Ответ:

Оксидоредукта́зы — отдельный класс ферментов, катализирующих лежащие в основе биологического окисления реакции, сопровождающиеся переносом электронов с одной молекулы (восстановителя — акцептора протонов или донора электронов) на другую (окислитель — донора протонов или акцептора электронов).

Реакции, катализируемые оксидоредуктазами, в общем виде выглядят так:

A− + B → A + B−

Где A — восстановитель (донор электронов),

B — окислитель (акцептор электронов).

В биохимических превращениях окислительно-восстановительные реакции иногда выглядят сложнее. Вот, например, одна из реакций гликолиза:

Pн + глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ → НАД · H + H+ + 1,3-дифосфоглицерат

Здесь в качестве окислителя выступает НАД+, а глицеральдегид-3-фосфат является восстановителем.

Подклассы оксидоредуктаз (их 17) сформированы по типу окисляемого в-ва (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя (акцептора восстановит. эквивалента). Оксидоредуктазы всех подподклассов, для которых акцептором служит не О2, а любое другое соединение, называется дегидрогеназами, или редуктазами, если акцептор О2- оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты наз. оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксигеназами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде группы ОН-гидроксилазами.

К оксидоредуктазам относится большая группа ферментов (ок. 20% от общего их числа). Многие оксидоредуктазы (ок. 170 ферментов) в качестве акцепторов используют никотинамидные коферменты -никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти дегидрогена-зы (напр., алъдегиддегидрогеназа, лактатдегидрогеназа)выполняют важные ф-ции, участвуя вгликолизе, дыхании, брожении, а также на начальном этапе окислит, распада аминокислот при деградациибелков. Нек-рые дегидрогена-зы аминокислот (напр., глутаматдегидрогеназа)могут катализировать синтезаминокислот, участвуя в ассимиляции NH3 микроорганизмами и растениями.

Считается, что восстановит. эквиваленты от восстановленного НАД (т. е. от НАДН) переносятся в клетке на О2 через дыхат. цепь переносаэлектронов (см. Окислительное фосфорилирование), где своб. энергия этих эквивалентов расходуется для запасания энергии в виде макроэргич. связи АТФ; восстановит. эквиваленты НАДФН расходуются для биосинтетич. целей.

Ряд дегидрогеназ в качестве акцептора содержит химически прочно связанный с ферментом флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид (соответственно ФМН и ФАД). В таких флавопротеидах ФМН или ФАД восстанавливаются в результате окисления НАДН или НАДФН, а затем передают восстановительные эквиваленты другим компонентам цепи переноса электронов при дыхании, например, цитохромам или непосредственно на О2. Другой продукт реакций, катализируемых флавопротеидными оксидоредуктазами,-Н2О2. Ферменты, использующие Н2О2 в качестве акцепторов восстановит. эквивалентов (например, каталаза), иазывается пероксидазами.

Тема: Липиды.

27. Строение, свойства и функции сложных липидов (фосфатиды, гликолипиды).

Ответ:

Липи́ды (от греч. lípos — жир) — обширная группа природных органических соединений, включающая жиры и жироподобные вещества. Молекулы простых липидов состоят из спирта и жирных кислот, сложных — из спирта, высокомолекулярных жирных кислот и других компонентов. Содержатся во всех живых клетках. Будучи одним из основных компонентов биологических мембран, липиды влияют на проницаемость клеток и активность многих ферментов, участвуют в передаче нервного импульса, в мышечном сокращении, создании межклеточных контактов, в иммунохимических процессах. Также липиды образуют энергетический резерв организма, участвуют в создании водоотталкивающих и термоизоляционных покровов, защищают различные органы от механических воздействий и другое. К липидам относят некоторые жирорастворимые вещества, в молекулы которых не входят жирные кислоты, например, терпены, стерины. Многие липиды — продукты питания, используются в промышленности и медицине.

Согласно нестрогому определению, липид — это гидрофобное органическое вещество, растворимое в органических растворителях; согласно строгому химическому определению, это гидрофобная или амфифильная молекула, полученная путём конденсации тиоэфиров или изопренов.

Сложные липиды — липиды, включающие в свою структуру помимо углерода(С), водорода(H) и кислорода(О) другие химические элементы. Чаще всего: фосфор(Р), серу(S), азот(N).

Общее строение фосфолипидов. 
Заместители R1 и R² — остатки жирных кислот, X зависит от типа фосфолипида.

  • Полярные
    • Фосфолипиды — сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот, содержащие остаток фосфорной кислоты и соединённую с ней добавочную группу атомов различной химической природы.
    • Гликолипиды — сложные липиды, образующиеся в результате соединения липидов с углеводами.
    • Фосфогликолипиды
    • Сфинголипиды — класс липидов, относящихся к производным алифатических аминоспиртов.
    • Мышьяколипиды
  • Нейтральные
    • Ацилглицериды
      • Триглицериды (Жиры)
      • Диглицериды
      • Моноглицериды
    • Церамиды
    • Эфиры стеринов
    • N-ацетилэтаноламиды

Фосфолипиды. Представляют собой триглицериды жирных кислот, так же как и жиры. Отличием является то, что один из гидроксилов глицерина этерифицирован фосфорной кислотой, в свою очередь связанной с азотистыми основаниями, чаще всего холином (фосфатидилхолины). Фосфатиды, содержащие холин, называются еще лецитинами.

Лецитин встречается во всех тканях растительного и животного происхождения. В семенах масличных растений количество его может достигать 1-1,5%, в некоторых тканях животного организма - 46-10% (мозг быка, яичный желток). При оценке пищевых жиров наиболее высоко ценятся жиры, содержащие лецитин. Это суждение можно полностью перенести и на фармацевтические жиры. Лецитины представляют для фармации ценность и как вещества, обладающие высокой эмульгирующей способностью. Для промышленных целей лецитин и другой фосфатид - кефалин (фосфатидилэтаноламины) получают из соевых бобов. Они используются при производстве шоколада, маргарина и как антиоксиданты в жирах.

Гликолипиды. Являются глицеридами, в которых один из гидроксилов глицерина связан с сахаристым остатком(например, галактозилглицерид). В связи с большим значением этой группы липоидов для фармации они в настоящее время создаются синтетически с целью использования в качестве эмульгаторов.

Тема: Витамины.

44. Витамин В6 и его биологическое значение.

Ответ:

Витамин В6 (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин) - антидерматитный витаминВитамин В6 был открыт П. Дьерди в 1934 году, а через четыре года выделен в кристаллическом состоянии.

Синтезирован впервые этот витамин в 1939 году. 
Витаминным действием обладают 3 витамера - пиридоксин, пиридоксаль и пиридоксамин. В организме они переходят друг в друга. Кристаллы пиридоксамина бесцветные, с температурой плавления 160°С, хорошо растворимы в воде и некоторых органических растворителях.

Кристаллы пиридоксина плавятся при температуре 195°С и почти не растворяются в органических растворителях. Витамин  Вб  синтезируется   растительными   и   микробными   клетками. Наибольшее количество его в печени, яйцах, дрожжах, моркови.  Суточная потребность:

взрослого человека 3-4 мг, 
новорожденного - 0,3-0,5 мг, 
детей и подростков- 0,6-1,5 мг. 
          Витамин Вб поступает в организм с пищей всасывается в тонком кишечнике методом простой диффузии. С током крови он транспортируется к тканям и достаточно легко проникает внутрь клеток. 
          В клетке он фосфорилируется при помощи пиридоксалькиназы, превращаясь в коферменты - пиридоксаль-5-фосфат и пиридоксаминфосфат. Интересно, что для синтеза этих В6б-зависимых, коферментов в организме человека в свою очередь необходимы флавиновые (В2-зависимые) ферменты.Катаболизм фосфопиридоксаля начинается с дефосфорилирования, которое катализируется различными фосфатазами. Далее происходит окисление и образуется 4-пиридоксиловая кислота, которая выводится из организма с мочой.

           Биохимические функции 
Пиридоксальфосфат является коферментом т.н. пиридоксалевых ферментов, которые катализируют многочисленные биохимические реакции превращения аминокислот. Среди этих реакций наиболее изученными и имеющими важное биологическое значение являются: переаминирование, декарбоксилирование, изомеризация аминокислот, а также реакции дегидрирования, гидролитическое расщепление субстратов, синтез сфингозина, реакции β-замещения. Пиридоксаль-5-фосфат входит в состав ферментов почти всех классов: оксидоредуктаз, трансфераз, гидролаз, лиаз, изомераз.

         Гиповитаминоз В6 проявляется в поражении кожи (дерматит, отсюда название витамина - антидерматитный), расстройствах нервной и кроветворной систем. Эти расстройства сопровождаются повышенной возбудимостью центральной нервной системы, возможны судороги. Установлено, что при дефиците витамина Вб в головном мозгу недостаточно образуется тормозного медиатора γ-аминомасляной кислоты (ГАМК). Нарушение кроветворной системы проявляется в развитии малокровия. 
          У детей синдром дефицита витамина В6 развивается при кормлении их молочными смесями, содержащими недостаточное количество пиридоксина. Типичными проявлениями при этом являются периодические судороги, гипотрофия, анемия, повышенная возбудимость центральной нервной системы. 
          В последнее время обнаружено, что В6-авитаминоз сопровождается нарушением обмена липидов, что ведет к развитию атеросклероза. У взрослых людей признаки пиридоксиновой недостаточности наблюдается при длительном лечении противотуберкулёзным препаратам изониазидом, который является антагонистом пиридоксаля, а также при приеме оральных контрацептивов, содержащих эстрогены. 
         У беременных при недостатке витамина В6 развивается токсикоз, кариес зубов, у новорожденных отмечается повышенная возбудимость, судороги. 
          Проявления гиповитаминоза В6 в полости рта сопровождаются ангулярным стоматитом, хейлитом, десквамативным глосситом, парестезиями слизистой оболочки рта, себорейным дерматитом в области носогубной складки, над бровями и вокруг глаз.Практическое применение 
В медицинской практике используют как витамин В6, так и его коферментные формы. Пиридоксин применяют при токсикозах у беременных, атеросклерозе, нервных и кожных заболеваниях, нарушениях функции печени, пиридоксинзависимой врожденной анемии у детей, невритах тройничного нерва. 
           В стоматологии его используют для лечения глоссита, парестезии слизистой оболочки, медикаментозного стоматита.

Информация о работе Азотсодержащие органические биомолекулы